蛋白質キャビティーを反応場とする新規錯体構築法と機能制御

以蛋白质空腔为反应场的复合体构建新方法及功能控制

基本信息

批准号：
15036229
负责人：
上野隆史
金额：
$ 1.28万
依托单位：
Nagoya University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2003
资助国家：
日本
起止时间：
2003 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

近年、超分子かご状化合物の内部空間を反応場とした化学反応系の構築が注目されている.この方法を用いれば、超分子を精密に設計することで、内部空間での反応に様々な選択性を賦与することが可能となる.特に、タンパク質は精密な高次構造を形成している非常に魅力的な超分子化合物であり、これまでも、タンパク質を金属化合物と複合化する研究が報告されてきたが、その複合体による触媒反応を制御するまでには様々な問題をクリアする必要がある.そこで、本研究では球状タンパク質であるフェリチンに着目した.フェリチンは、生体内で鉄を貯蔵する働きを担い、24個のサブユニットから形成されたその構造は、外径が12nm、内部に8nmの空洞があり、ここに鉄が貯蔵される.また、フェリチンの内部と外部をつなぐチャネルとして、サブユニット同士が交差することで作り上げられた3回対称と4回対称の2種類のチャネルが存在する.これらのチャネルを通り、金属イオンや有機分子がフェリチンの内部へと進入する.そこで、フェリチン内部を利用したPdナノ粒子作成、および作成したPdナノ粒子を触媒としたサイズ選択的オレフィン水素化反応を行ったところ、CH_2=CHCONH_2の水素化反応ではTOFが71.5となり、フェリチン1分子当たりに換算すると、TOF=33,000に相当し、Pd・apo-ferritin内に一度に約5,000個の基質を取込可能であり、Pd・apo-ferritin当たりのTOFに換算すると、1時間でPd・apo-ferritin内部の基質の総入れ替えが7回生じたことがあきらかとなった.

近年来，使用超分子篮子化合物的内部空间作为反应场的内部空间引起了人们的关注。使用此方法，通过精确设计超分子，可以对内部空间中的反应给出各种选择性。特别是，蛋白质是极具吸引力的超分子化合物，形成了精确的结构，并且据报道研究将蛋白质与金属化合物结合，但是在控制由这些复合物引起的催化反应之前，必须克服各种问题。在这项研究中，我们专注于铁蛋白，一种球形蛋白。铁蛋白充当人体中的存储装置，其结构由24个亚基形成，外径为12 nm，内部腔为8 nm，其中储存了铁。此外，连接铁蛋白内部和外部的通道。因此，由亚基相交产生了两种类型的通道，三倍对称和四倍对称。金属离子和有机分子进入铁蛋白的内部。 Therefore, when Pd nanoparticles were created using the inside of ferritin and a size-selective olefin hydrogenation reaction catalyzed by the created Pd nanoparticles, the TOF was 71.5 in the hydrogenation reaction of CH_2=CHCONH_2, which corresponds to TOF=33,000, and approximately 5,000 substrates can be incorporated into Pd・apo-ferritin at a time, and when converted to每pd tof to to apo-ferritin，很明显，PD ・ apo-铁蛋白内的底物的总交换在一小时内发生了7次。