蛋白質キャビティーを反応場とする新規錯体構築法と機能制御

以蛋白质空腔为反应场的复合体构建新方法及功能控制

基本信息

  • 批准号:
    15036229
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.28万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 财政年份:
    2003
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2003 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

近年、超分子かご状化合物の内部空間を反応場とした化学反応系の構築が注目されている.この方法を用いれば、超分子を精密に設計することで、内部空間での反応に様々な選択性を賦与することが可能となる.特に、タンパク質は精密な高次構造を形成している非常に魅力的な超分子化合物であり、これまでも、タンパク質を金属化合物と複合化する研究が報告されてきたが、その複合体による触媒反応を制御するまでには様々な問題をクリアする必要がある.そこで、本研究では球状タンパク質であるフェリチンに着目した.フェリチンは、生体内で鉄を貯蔵する働きを担い、24個のサブユニットから形成されたその構造は、外径が12nm、内部に8nmの空洞があり、ここに鉄が貯蔵される.また、フェリチンの内部と外部をつなぐチャネルとして、サブユニット同士が交差することで作り上げられた3回対称と4回対称の2種類のチャネルが存在する.これらのチャネルを通り、金属イオンや有機分子がフェリチンの内部へと進入する.そこで、フェリチン内部を利用したPdナノ粒子作成、および作成したPdナノ粒子を触媒としたサイズ選択的オレフィン水素化反応を行ったところ、CH_2=CHCONH_2の水素化反応ではTOFが71.5となり、フェリチン1分子当たりに換算すると、TOF=33,000に相当し、Pd・apo-ferritin内に一度に約5,000個の基質を取込可能であり、Pd・apo-ferritin当たりのTOFに換算すると、1時間でPd・apo-ferritin内部の基質の総入れ替えが7回生じたことがあきらかとなった.
In recent years, the construction of reaction systems in supramolecular structures has attracted much attention. The method is applied to the design of supramolecules with precision, and the selection of internal space is possible. Special, high-order structure formation of very attractive supramolecular compounds, such as metal compounds and complexes, is reported in this paper. This study was conducted on the basis of a spherical theory. The structure of the iron storage in the body is composed of 24 holes with an outer diameter of 12nm and an inner diameter of 8nm. The internal and external parts of the ring are divided into three parts: the internal part and the external part. The metal and organic molecules enter the interior of the cell. In the case of Pd particles, CH_2=CHCONH_2 hydration reaction, TOF = 71.5, TOF = 33,000, Pd apo-ferritin, TOF = 33,000, Pd apo-ferritin, TOF=33,000, TOF = 71.5, TOF=33,000, TOF=33,000. Pd·apo-ferritin When TOF is converted, 1 time Pd·apo-ferritin Internal matrix is converted, 7 times.

项目成果

期刊论文数量(8)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
H.-j.Yang, T.Matsui, S.Ozaki, S.Kato, T.Ueno, G.N.Phillips, Jr., et al.: "Molecular Engineering of Myoglobin : Influence of Residue-68 on the Rate and the Enantioselectivity of Oxidation Reactions Catalyzed by H64D/V68X Mb"Biochemistry. 42. 10174-10181 (2
H.-j.Yang、T.Matsui、S.Ozaki、S.Kato、T.Ueno、G.N.Phillips, Jr. 等:“肌红蛋白的分子工程:残基 68 对速率和对映选择性的影响
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
M.Kamiya, Y.Kumaki, K.Nitta, T.Ueno, Y.Watanabe, K.Yamada, T.Matsumoto: "Copper binding to plant ozone-inducible proteins (OI2-2 and OI14-3)"Biochem.Biophys.Res.Commun.. 314. 908-915 (2004)
M.Kamiya、Y.Kumaki、K.Nitta、T.Ueno、Y.Watanabe、K.Yamada、T.Matsumoto:“铜与植物臭氧诱导蛋白(OI2-2 和 OI14-3)的结合”Biochem.Biophys
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Ueno, T., Ohki T., Watanabe, Y.: "Molecular engineering of cytochrome P450 and myoglobin for selective oxygenations"J.Porphyrins Phthalocyanines. (In press). (2004)
Ueno, T.、Ohki T.、Watanabe, Y.:“用于选择性氧化的细胞色素 P450 和肌红蛋白的分子工程”J.卟啉酞菁。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Ueno, T., Ohashi, M., Kono, M., Kondo, K., Suzuki, A., Yamane, T., Watanabe, Y.: "Crystal Structures of Artificial Metalloproteins : Tight Binding of Fe^<III>(Schiff Base) by Mutation of Ala71 to Gly in Apo-Myoglobin"Inorg.Chem.. (In press). (2004)
Ueno, T.、Ohashi, M.、Kono, M.、Kondo, K.、Suzuki, A.、Yamane, T.、Watanabe, Y.:“人工金属蛋白的晶体结构:Fe^<III>的紧密结合
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
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  • 作者:
  • 通讯作者:
T.Ueno, M.Suzuki, T.Goto, T.Matsumoto, Kuniaki Nagayama, Y.Watanabe: "Size selective olefin hydrogenation by a Pd nanocluster provided in the apo-ferritin cage"Angew.Chem.Int.Ed.. (In press). (2004)
T.Ueno、M.Suzuki、T.Goto、T.Matsumoto、Kuniaki Nagayama、Y.Watanabe:“通过脱铁铁蛋白笼中提供的 Pd 纳米簇进行尺寸选择性烯烃氢化”Angew.Chem.Int.Ed..(
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知道了