黄色ブドウ球菌のロイコシジン及びγヘモリジンの構造と活性発現の相関に関する研究

金黄色葡萄球菌杀白细胞素与γ-溶血素结构与活性表达关系的研究

• 批准号: 07660089
• 负责人: 神尾 好是
• 金额: $ 1.41万
• 依托单位: Tohoku University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
• 财政年份: 1995
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1995 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-07660089/
• 关键词: 黄色ブドウ球菌; 血球崩壊毒素; ロイコシジン; ガンマヘモリジン; lukS; lukF

黄色ブドウ球菌の白血球崩壊毒素 ロイコシジン並びに赤血球崩壊毒素ガンマヘモリジンは、それぞれ2成分蛋白質(LukFとLukS)および(HγIとHγII)から構成され、それぞれの毒素活性発現には、各々2成分が必須である。平成7年度内に以下の事実を明らかにした。1. LukSとHγII両成分のキメラ蛋白質活性の解析から、HγIIのArg57までのN末端領域がγヘモリジンの、LukSのSer168からC末端までの領域がロイコシジン活性に必須であること、両成分のGM1に対する結合にはC末端領域のβ-ターン構造が必須であることを明らかにした。2. P83株のlukS-R成分はLukS成分とアミノ酸が8カ所異なり、赤血球崩壊活性を有する。8カ所のうち3カ所ではlukS-Rのアミノ酸がHγIIの該当する位置のアミノ酸になっていた。LukSの点変異により、lukS-Rのこれら3カ所のアミノ酸の変化が赤血球崩壊活性に関与していることが示唆された。3. PriteinaseKで処理した赤血球に対しγ-ヘモリジンが崩壊を起こさないことから、赤血球膜上の蛋白質が溶血に関与していることが示唆された。種々の大きさのポリエチレングリコールによるγ-ヘモリジンの赤血球崩壊活性に対する阻害活性を検討した結果、血球崩壊の際膜上に直径2.5nmのporeを形成する事が示唆された。

The leukocytotoxin (LCT) of yellow sp. is composed of two components, protein (LukF and LukS) and (HγI and HγII). Each of the two components is necessary for the production of toxin activity. The following events occurred during the year of Heisei 7: 1. Analysis of protein activity of LukS and H γII components, γ-terminal domain of HγII Arg57, C-terminal domain of LukS Ser168, β-terminal structure of C terminal domain 2. The LukS-R component of P83 strain is different from LukS component, acid and erythrocytic activity. 8. The position of the LukS-R and the position of the HγII and the position of the H γ II. LukS-R and LukS-R are related to erythrocyte lysis activity. 3. Priteinase K is a protein that is involved in hemolysis of erythrocytes. The results of the investigation of the inhibitory activity of the gamma-gamma molecule on the large polymer ring of the species against the red blood cell collapse activity showed that a pore with a diameter of 2.5 nm was formed on the membrane at the interface of the red blood cell collapse.

项目成果

Hirofumi Nariya: "Identification of the essential region for LukS-and HγII-Specific function of Staphylococcel leukocidin and γ-hemolysin" Biosci. Biotech. Biochem. 59. 1603-1604 (1995)

Hirofumi Nariya：“葡萄球菌杀白细胞素和 γ-溶血素的 LukS 和 HγII 特异性功能的重要区域的鉴定”Biosci。 59。1603-1604 (1995)

Wanna Choorit: "Existence of a new protein component with the same function as the LukF of leukocidin on γ-hemolysin and its genen in S. anrlens" FEBS Letter. 357. 260-264 (1995)

Wanna Choorit：“存在与 γ-溶血素及其基因上的杀白细胞素 LukF 具有相同功能的新蛋白质成分”FEBS Letter 357. 260-264 (1995)。

Keiichi Sudo: "Substitution of lysin for argimine in the N-terminal 217th amuins and residine of the HγII of staphylococcel γ-hemolysin lowers the activity" Biosci. Biotech. Biochem. 59. 1786-1789 (1995)

Keiichi Sudo：“用赖氨酸替代葡萄球菌 γ-溶血素的 HγII 的 N 端第 217 个氨基酸和残基会降低活性”Biosci。 59。1786-1789 (1995)

成谷宏文: "黄色ブドウ球菌の二成分蛋白毒素" 化学と生物. 33. 701-703 (1995)

Hirofumi Nariya：“金黄色葡萄球菌的双组分蛋白质毒素”化学与生物学 33. 701-703 (1995)。

Toshiko Ozawa: "Initial binding of LukF of Staphylococcel γ-hemolysin to human erytheocyte essential for the substeuent binding of HγII and its the biologycal activity." Biosci. Biotech. Biochem. 59. 1181-1183 (1995)

Toshiko Ozawa：“葡萄球菌 γ-溶血素的 LukF 与人红细胞的初始结合对于 HγII 的亚基结合及其生物活性至关重要。”Biosci。 59。1181-1183。