权益分类	功能权益	普通用户	{{item.name}}会员
{{category.name}}	{{benefitItem.name}}

大腸菌外膜リポタンパク質の外膜への局在化機構

大肠杆菌外膜脂蛋白定位于外膜的机制

基本信息

批准号：
06680579
负责人：
松山伸一
金额：
$ 1.34万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
财政年份：
1994
资助国家：
日本
起止时间：
1994 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-06680579/
关键词：
大腸菌タンパク質局在化リポタンパク質外膜

项目摘要

タンパク質膜透過の研究が進んでいるのに対して、膜透過後の局在化機構に関する知見がほとんど得られていないのは、それを解析できる系が確立されていなかったためである。申請者は、大腸菌のスフェロプラスを用いて外膜リポタンパク質(OLP)の外膜への局在化機構を解析できる系を確立し、OLPの外膜への局在化に関与する因子としてペリプラズム空間に局在化する20kDaタンパク質(p20)を見出し、本研究で次のことを明らかにした。(1)p20は、種々のOLPと1:1の可溶性複合体を形成し、OLPを細胞質膜から遊離させた。p20と複合体を形成したOLPはin vitroで選択的に、しかも生理的な構造で外膜へ局在化した。この結果は、p20がOLPを選択輸送スルキャリアータンパク質であることを示している。(2)脂肪酸で修飾されるCys残基の次のアミノ酸がAspのリポタンパク質は細胞質膜にとどまり、Asp以外のリポタンパク質は外膜へ局在化する。p20はこの一つのアミノ酸残基の違いによってリポタンパク質を選別して、外膜リポタンパク質とのみ可溶性複合体を形成し、細胞質膜から遊離させることを明らかにした。(3)申請者は、OLPのアセンブリーに関与する外膜レセプタータンパク質の存在を示唆する結果を得、さらに、界面活性剤で可溶化した外膜タンパク質を用いてプロテオリポソームを調製したところOLPのアセンブリー活性を再構成することに成功した。

The study of membrane permeability has been carried out in the past, and the relationship between membrane permeability and local chemical mechanism has been established. The applicant has established the analysis system of the outer membrane structure of the outer membrane of the Escherichia coli, and the factors related to the outer membrane structure of the outer membrane of the OLP have been found to be the 20kDa structure of the outer membrane structure of the outer membrane of the OLP. (1)p20 and OLP are soluble complexes of 1:1. The p20 complex is formed in vitro, and the outer membrane is formed in vivo. The result is that the p20 is selected for transmission. (2)Fatty acid modification of Cys residues in the secondary amino acids Asp in the plasma membrane, Asp in the outer membrane p20 is a protein that can be isolated from the outer membrane of a cell by binding to a protein. (3)The applicant has successfully obtained the results of the modification of the OLP's outer membrane activity by dissolving the OLP's outer membrane.