Elucidating the molecular mechanisms behind the long-range correlation associated with protein functions based on fluctuating thermodynamics and dynamic cooperativity analysis

基于波动热力学和动态协同分析,阐明与蛋白质功能相关的长程相关性背后的分子机制

基本信息

  • 批准号:
    22H02042
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 11.48万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
  • 财政年份:
    2022
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2022-04-01 至 2027-03-31
  • 项目状态:
    未结题

项目摘要

蛋白質のシグナル伝達やモーター蛋白質における力の生成といった機能発現においては、シグナル分子やATPとの結合の影響が遠く離れた部位に伝播する、長距離にわたる構造・エネルギー相関が存在する。しかし、分子レベルでなぜ、どのようにしてそのような長距離相関が実現されているのかはよくわかっていない。本研究では、シグナル分子やATPとの結合により蛋白質の自由エネルギー曲面がどのように変化するのかを明らかにする「揺らぐ熱力学解析」、また結合の影響が蛋白質内をどう伝播していくのかを調べる「動的協同性解析」という2つの解析を行うことにより、長距離相関の分子メカニズムの解明を目指している。このような解析を行うためには、分子動力学シミュレーションに基づくトラジェクトリーが必要である。このため、当該年度においては以下の3つの蛋白質に対する分子動力学シミュレーションの準備と実行に取り掛かった。1つ目は adenylate kinase (ADK)で、リガンド分子との結合が蛋白質全体の構造変化を引き起こすことが知られている。2つ目はシグナル伝達蛋白質であるSrcキナーゼであり、3つ目はモーター蛋白質であるキネシンである。ADKとSrcキナーゼに対する分子動力学シミュレーションの準備と実行は順調に進み、次年度から揺らぐ熱力学解析や動的協同性解析に移れる見込みである。これらのシミュレーションではシグナル分子やペプチドとの結合により蛋白質の大きな構造変化が引き起こされており、シミュレーション結果自体も非常に興味深いものである。一方、キネシンに関しては実験家からの助言により系のモデリングをやり直すべきだと判断し、次年度中に再度分子動力学シミュレーションの準備と実行に取り掛かる。
The protein structure and function of protein protein production and expression, the influence of ATP binding, the influence of long-distance structure and expression, the influence of long-distance structure and expression, the influence of long-distance structure and expression. The relationship between the two is very close. In this study, the effects of ATP binding on protein free growth and protein surface transformation were analyzed by thermodynamic analysis, and the effects of ATP binding on protein free growth and protein surface transformation were analyzed by kinetic synergy analysis. The analysis of molecular dynamics is necessary. This year, the following three proteins were prepared for molecular dynamics. 1. Adenylate kinase (ADK) is a protein that binds to molecules and changes the structure of the protein as a whole. 2. ADK is a molecular dynamics system that is designed to work in tandem with other systems. The results of this study are very interesting because of the structural changes in protein molecules and the binding of these molecules to each other. A method for determining the molecular dynamics of a molecular dynamics system is proposed.

项目成果

期刊论文数量(1)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Substrate Recognition by the Src Protein Tyrosine Kinase
Src 蛋白酪氨酸激酶的底物识别
  • DOI:
  • 发表时间:
    2022
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    鄭誠虎;杉田有治
  • 通讯作者:
    杉田有治
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  • 影响因子:
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  • 作者:
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  • 通讯作者:
    堀 高峰
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  • 影响因子:
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    $ 11.48万
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    Grant-in-Aid for Scientific Research (S)
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