权益分类	功能权益	普通用户	{{item.name}}会员
{{category.name}}	{{benefitItem.name}}

レチナール蛋白質の光励起によるレチナール立体異性体識別機構と機能発現

视网膜立体异构体辨别机制及视网膜蛋白光激发功能表达

基本信息

批准号：
04220226
负责人：
徳永史生
金额：
$ 1.41万
依托单位：
Osaka University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1991
资助国家：
日本
起止时间：
1991 至 1992
项目状态：
已结题

项目摘要

レチナール蛋白質は発色団としてレチナールを持つ一連の光機能性蛋白質である。機能は異なるが光吸収後の緩和過程において、発色団を特異的に異性化させる。この光励起からの緩和過程でのレチナール立体異性体識別の機構について解析した。まず、レチノクロムの基底状態での立体構造の認識については、再生過程がβイオノンやビタミンAで阻害されることから、疎水的発色団結合部位を持っており、その形はロドプシンと異なり、バクテリオロドプシンと同様に発色団近傍に空間はないものと推定され、その形が識別に関与していることが示唆された。レチノクロムは種々の立体異性体を光励起状態を通して特異的に11シス型に異性化する。ところが二重結合が真ん中で切れた形のレトロγレチナールはレチノクロムアポ蛋白と結合し色素を形成するものの光変化しないことが分かった。バクテリオロドプシンからアポ蛋白を調整し、レチナールの異性体との結合を調べると13シス、全トランス型の他に7シス型とも結合し、光照射を受けると全トランス型に変化することが分かった。また、バクテリオロドプシンを異なったpHで、異なった波長の光で照射し、その産物の異性体型を調べたところ、高いpHや低いpHで11シスや11,13ジシスが生成することが分かった。これはpHで蛋白の構造が多少変化し、発色団の異性化を制御している部分が影響されたものと考えられる。13-trifluoro-retinalを用いてバクテリオロドプシンを再生させ、X線光電子分光法で13炭素付近の電気的環境を測定すると、その付近に負電荷があることが推定された。また光反応し、初期中間体Kになるとその近傍に負電荷が増し、M中間体になるとそれらの負電荷が消失することが推定された。この電荷の動く位置は異性化の位置に対応しており、これらの電荷が発色団の異性化の特異性を決めている可能性が示唆された。

The protein is a photofunctional protein. The function is different from that of the light absorption after the mitigation process, color development, and specific heterogeneity. The mechanism for the recognition of stereoisomers in the light excitation process is analyzed. The recognition of the three-dimensional structure of the substrate state of the crystal, the regeneration process, the resistance of the crystal, the color combination site of the crystal, the shape of the crystal, the difference of the crystal, the color combination, the space near the crystal, the estimation of the crystal, the recognition of the crystal. The photoexcited state of the stereoisomer is different from that of the stereoisomer. The double bond is the same as the double bond. The double bond is the same as the double bond. In addition, the protein expression of the protein is regulated, and the protein expression of the protein is regulated by the protein expression of the protein. In addition, different wavelengths of light can be irradiated at different pH values, and different heterotypes of products can be produced at different pH values, high pH values, and low pH values. The structure of the protein is changed, and the color of the protein is changed. 13-trifluoro-retinal can be used to determine the near-electric environment of 13 carbon by X-ray photoelectron spectroscopy. It is presumed that the negative charge in the vicinity of the initial intermediate K increases and that the negative charge in the intermediate M disappears. The possibility of determining the specificity of the heteromorphization of the charge is demonstrated.