Phosphoproteomanalyse der Plasmamembran im auditorischen Hirnstamm

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Plasmamembranproteine sind maßgeblich an der Weiterleitung und Verarbeitung auditorischer Information beteiligt. Zahlreiche Proteine werden dabei durch Phosphorylierung reguliert. Die Phosphorylierungsstellen sind jedoch zum allergrößten Teil noch unbekannt. Moderne Proteomanalysen ermöglichen die umfassende Identifizierung phosphorylierter Peptide. Ich habe die letzten Jahre effiziente Anreicherungsprotokolle für Plasmamembranproteine etabliert. Mit Hilfe dieser Expertise wird die Plasmamembran aus den beiden Hörbahnstationen oberer Olivenkomplex und inferiorer Colliculus der Ratte isoliert und O-phosphorylierte Peptide massenspektrometrisch in Zusammenarbeit mit der AG Sickmann (Würzburg) identifiziert. Für 10 ausgewählte Phosphopeptide werden polyklonale Antikörper hergestellt. Nach Validierung der Antikörper wird der Phosphorylierungszustand der entsprechenden Proteine in verschiedenen Hirnbereichen während der Entwicklung und in einem Taubheits-Tiermodell mittels Immunoblots und Immunhistochemie charakterisiert. Die Daten eröffnen erstmals umfassenden Einblick in die Phosphorylierung auditorischer Plasmamembranproteine. Sie ermöglichen damit eine detaillierte Charakterisierung ihrer Rolle bei adaptiven und gestörten auditorischen Verarbeitungsprozessen.