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基質と酵素間の精密構造認識と反応機構

底物与酶之间的精确结构识别和反应机制

基本信息

批准号：
02250101
负责人：
小倉協三
金额：
$ 9.6万
依托单位：
Tohoku University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1990
资助国家：
日本
起止时间：
1990 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

小倉らはイソプレノイド生合成の炭素鎖延長反応を触媒するプレニルトランスフェラ-ゼのうち、C_<40>,C_<45>およびC_<50>までのE型鎖延長をそれぞれ触媒する3つの酵素には蛋白性の活性化因子が存在することを見いだし、その活性化機構を明らかにした。また、この活性化因子の発見により、これらの長鎖プレニル二リン酸合成酵素の高度精製が初めて可能となった。電気泳動的に均一になったソラネシル二リン酸合成酵素は34KDaのサブユニットからなるホモダイマ-蛋白質であり、それ自体の触媒活性は低いが、活性化因子の添加により著しく活性が増大すること、および、この活性化因子は、非水溶性の反応生成物を酵素の活性部位から取り除き、触媒のタ-ンオ-バ-を維持するように働くものであることを明らかにした。また、長鎖プレニル二リン酸合成酵素による反応生成物の鎖長を決定する要因を明らかにし、鎖延長反応をin vitroで制御できることを示した。三川らはイソフラボノイド生合成におけるPー450 関与の反応でフェニル基が分子内で転位する反応機序を証明し、類似の機構で他の多くの天然物生合成の反応を説明できることを示した。中島らはハチ毒ペプチドであるマストラパランの構造類似体を用いてカルモジュリン依存性の酵素の活性阻害効果を調べ、それを指標にして酵素の分子認識機構が追求できることを示した。左右田らは耐熱性細菌由来のDーアミノ酸のトランスアミナ-ゼの一次構造決定に続いて、活性中心のリジンをアルギニンまたはアラニンに変えた変異体を作り、前者が低速度ではあるが、アミノ基転移の触媒活性を示すのに対し、後者はそれ自身では触媒機能をもたないが、アルキルアミンの存在下では機能を発現することを見いだした。また、耐熱性Lーアスパラギン酸トランスアミナ-ゼの活性中心のリジンをSー(βーアミノエチル)システインに変えたものは野生型酵素の14%の活性を示すことがわかった。

The synthesis of carbon, carbon, carbon and carbon. There is a significant difference in the activation factor of enzyme and protein in the catalyst of type E, and the mechanism of enzyme activation is sensitive. The activating factors are highly sensitive to the activity of acid synthesis enzymes. Electrophoretic acid synthesis enzyme, 34KDa, enzyme, enzyme. The catalyst is used to maintain the performance of the catalyst. The production of dicarboxylic acid synthesis enzymes has been determined by the long-term determination of the effect of high temperature and long-term temperature on the synthesis of acid synthesis enzymes and the production of acid synthesis enzymes. The production of acid synthesis enzymes has been determined by the long-term determination of the production of acid synthesis enzymes and the production of acid synthesis enzymes. In Sanchuan, the chemical synthesis system is sensitive to the molecular structure of the molecular molecule, the molecular structure is sensitive to the synthesis of natural compounds, and the type is similar to that of the machine. In the system, we use the activity of dependent enzymes to prevent the damage of enzymes, which means that the institutions of science and technology are interested in the pursuit of enzymes. In the right and left field, the cause of drug-tolerant bacteria is caused by the formation of bacteria that determine the activity of the drug, the active center, the active center. Because of the existence of the system, the machine will be able to make sure that it is not possible to cause a bad situation. The active center, the wild type enzyme, the 14% activity.