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バクテリオロドプシンのプロトントランスポータとチャネル

细菌视紫红质质子转运蛋白和通道

基本信息

批准号：
07276218
负责人：
前田章夫
金额：
$ 1.22万
依托单位：
Kyoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1995
资助国家：
日本
起止时间：
1995 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

バクテリオロドプシンは、そのシッフ塩基を中心としたトランスポータが、先ず、細胞外にプロトンをだし、その後、細胞内からプロトンをとりこむための二つのチャネルに構造変化を与えて、プロトンを一方向に運ぶ。光で誘導される中間体、特にマイクロ秒の時間帯に生じるL中間体、それに続くM中間体の構造を、フーリエ変換赤外スペクトル法(FTIR)と変異蛋白質を用いて解析し、トランスポータとチャネルの関連を明らかにしてゆくのが、本研究の目的である。(1)トランスポータ活性発現への最初の段階であるL中間体の生成に伴い、細胞外チャネルにつながるAsp85に配位した水分子が、その近くにあるAsp212、およびシッフ塩基と強い水素結合を作ることを示した。またTrp182がアロステリックに、レチナ-ルの9メチル基を通じて、トランスポーターの機能に影響を与えていることも示した。これらの構造体の形成が、そのあとのシッフ塩基からAsp85へのプロトン移動を起こす原動力である。(2)L中間体の生成に伴い、Asp85に配位した水分子からVal49のC=0に配位した水分子、さらに細胞内側チャネル部分にあるThr46とAsp96の間にある水分子の水素結合変化が起こり、Asp96を中心にした細胞内チャネルが活性化することが示された。(3)トランスポータ部分を構成するAsp85の負の電荷をなくすと、シッフ塩基からのプロトンが受容できなくなるので、プロトンをポンプできなくなる。それに塩素イオンを入れると、他の部分はまったくバクテリオロドプシンのままで、塩素イオンを、プロトンとは反対の方向に運搬できるようになる。

The structure of the cell is changed in the same direction as that of the cell. The structure of the intermediate, the special intermediate, the special intermediate. (1)In the first stage of the development of tronasal activity, the formation of L intermediates is accompanied by the coordination of water molecules such as Asp85 to extracellular cells, and the binding of Asp212 to the hydroxyl group and strong water molecules. Trp182 is a very important part of the system. The formation of these structures is based on the movement of Asp85. (2)L The formation of intermediate, Asp85 coordination, water molecules, Val49 and C=0 coordination, water molecules, today in the cell inside the production part, Thr46 and Asp96 in the middle, water molecules binding activation, Asp96 in the center, intracellular production and activation. (3)The negative charge of Asp85 is partly composed of the negative charge of Asp85. All the elements are moved in the opposite direction, and some of them are moved in the opposite direction.