タンパク-タンパク相互作用面の構造インフォマティクス

蛋白质-蛋白质相互作用的结构信息学

基本信息

  • 批准号:
    16014208
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.79万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 财政年份:
    2004
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2004 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

タンパク質の配列データベースUniProt 2.3(全14万エントリー)より、会合状態に関する注釈があり、かつ立体構造が判明しているエントリ2380個を抜き出し,「配列の85%が1つのドメインでカバーされている」「構造が不明な部分は最大40残基以下」の二つを用いて818個の「単一ドメインから成るホモ多量体」を得た。これらがとりうる会合状態と構造の関係を要領で調べた。まず「あるfoldに属するタンパク質が取る会合状態の集合」を「そのfoldで取り得る会合状態」と考えることにする。たとえば、あるfoldに二量体、四量体、八量体をとるタンパク質が属する場合、「そのfoldならば二、四、八量体を取り得る」と捉える事が出来る。逆に、大量のタンパク質があるfoldに所属していたとしても、それらのタンパク質が全て二量体であった場合、そのfoldで取り得るのは二量体のみ、ということになる。これにより、「取り得る会合状態が複数あるfold」を選び出したところ、その数は69であった。これら69のfoldそれぞれにつき、所属するタンパク質がさらに下位の分類(superfamily、family、domain)ではどのように分布しているか、階層構造をチェックした。その結果、53のfoldで、「そのfoldに所属するタンパク質は全て同一のsuperfamilyに属する」ことが明らかになった。これは同一foldに属するタンパク質の会合状態の違いが、「superfamilyの違い」よりも、それ以下(familyやdomain、species)の違いによって引き起こされている事を示唆している。また、特に会合状態の違いは「familyが異なるタンパク質同士」や「domainが異なるタンパク質同士」に良く見られることも分かった。現在、各階層でどのような構造的・配列的差異があるかをより詳細に知るため、「同じdomainに属するタンパク質(=speciesが異なるタンパク質)」間での「会合状態別の相互作用面の構造・配列上の位置」及び「会合状態が同じ/異なるタンパク質を重ね合わせた時のCα間距離と相互作用面の関係」について調査を行っている。
Youdaoplaceholder0, パ, パ of the equinized masses are paired with デ, タベ, ス, スUniProt 2.3 (full 140000 エ ン ト リ ー) よ り, rendezvous に masato す る note 釈 が あ り, か つ three-dimensional structure が.at し て い る エ ン ト リ 2380 を sorting き し, "go up 85% の が 1 つ の ド メ イ ン で カ バ ー さ れ て い る" "tectonic が part unknown な は" under 40 largest residues の two つ を with い て 818 の "単 a ド メ The るホモ ら ら becomes a るホモ mass "を gets た. Youdaoplaceholder5 れらがと うる うる joint state と construction <s:1> relationship を key points で tuning べた. ま ず "あ る fold に genus す る タ ン パ ク qualitative が take meet る state の collections" を "そ の fold で take り る meet state" と exam え る こ と に す る. た と え ば, あ る fold に 2 quantity, amount of four and eight quantity body を と る タ ン パ ク qualitative が genus す る occasions, "そ の fold な ら ば two, four, eight quantity body take り る" を と catch え る が る things out. Inverse に, massive の タ ン パ ク qualitative が あ る fold に belongs し て い た と し て も, そ れ ら の タ ン パ ク quality が て 2 all quantity body で あ っ た occasions, そ の fold で take り must る の は 2 quantity body の み, と い う こ と に な る. And "こ れ に よ り り must meet る state が plural あ る fold" を び from し た と こ ろ, そ の は 69 で あ っ た. こ れ ら の 69 fold そ れ ぞ れ に つ き, subordinate す る タ ン パ ク qualitative が さ ら に lower の classification (superfamily, family, domain) で は ど の よ う に distribution し て い る か, class structure を チ ェ ッ ク し た. 53 の そ の results, a fold で, "そ の fold に belongs す る タ ン パ ク は て all the same quality の superfamily に genus す る" こ と が Ming ら か に な っ た. こ れ は same a fold に genus す る タ ン パ ク quality meet の state の violations い が, "superfamily の violations い" よ り も, そ れ below (family や domain, species) の violations い に よ っ て lead き up こ さ れ て い を る things in business し て い る. い ま た, meet に state の spare は "family が different な る タ ン パ ク mass with" や "domain が different な る タ ン パ ク mass with" good に く see ら れ る こ と も points か っ た. Now, all levels of で ど の よ う な differences in structure, with columns が あ る か を よ り に know detailed る た め, "with じ domain に genus す る タ ン パ ク mass (= species が different な る タ ン パ ク qualitative)" で between の "rendezvous condition don't の の interaction surface structure, column deserve の position" and び "meet state が same じ / different な る タ ン パ ク を When ね is combined with わせた, the distance between <s:1> Cα is と and the interaction surface <e:1> is related. Youdaoplaceholder3 に て て て investigate を rows って る る る る.

项目成果

期刊论文数量(8)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Integrative annotation of 21,037 human genes validated by full-length cDNA clones.
  • DOI:
    10.1371/journal.pbio.0020162
  • 发表时间:
    2004-06
  • 期刊:
  • 影响因子:
    9.8
  • 作者:
    Imanishi T;Itoh T;Suzuki Y;O'Donovan C;Fukuchi S;Koyanagi KO;Barrero RA;Tamura T;Yamaguchi-Kabata Y;Tanino M;Yura K;Miyazaki S;Ikeo K;Homma K;Kasprzyk A;Nishikawa T;Hirakawa M;Thierry-Mieg J;Thierry-Mieg D;Ashurst J;Jia L;Nakao M;Thomas MA;Mulder N;Karavidopoulou Y;Jin L;Kim S;Yasuda T;Lenhard B;Eveno E;Suzuki Y;Yamasaki C;Takeda J;Gough C;Hilton P;Fujii Y;Sakai H;Tanaka S;Amid C;Bellgard M;Bonaldo Mde F;Bono H;Bromberg SK;Brookes AJ;Bruford E;Carninci P;Chelala C;Couillault C;de Souza SJ;Debily MA;Devignes MD;Dubchak I;Endo T;Estreicher A;Eyras E;Fukami-Kobayashi K;Gopinath GR;Graudens E;Hahn Y;Han M;Han ZG;Hanada K;Hanaoka H;Harada E;Hashimoto K;Hinz U;Hirai M;Hishiki T;Hopkinson I;Imbeaud S;Inoko H;Kanapin A;Kaneko Y;Kasukawa T;Kelso J;Kersey P;Kikuno R;Kimura K;Korn B;Kuryshev V;Makalowska I;Makino T;Mano S;Mariage-Samson R;Mashima J;Matsuda H;Mewes HW;Minoshima S;Nagai K;Nagasaki H;Nagata N;Nigam R;Ogasawara O;Ohara O;Ohtsubo M;Okada N;Okido T;Oota S;Ota M;Ota T;Otsuki T;Piatier-Tonneau D;Poustka A;Ren SX;Saitou N;Sakai K;Sakamoto S;Sakate R;Schupp I;Servant F;Sherry S;Shiba R;Shimizu N;Shimoyama M;Simpson AJ;Soares B;Steward C;Suwa M;Suzuki M;Takahashi A;Tamiya G;Tanaka H;Taylor T;Terwilliger JD;Unneberg P;Veeramachaneni V;Watanabe S;Wilming L;Yasuda N;Yoo HS;Stodolsky M;Makalowski W;Go M;Nakai K;Takagi T;Kanehisa M;Sakaki Y;Quackenbush J;Okazaki Y;Hayashizaki Y;Hide W;Chakraborty R;Nishikawa K;Sugawara H;Tateno Y;Chen Z;Oishi M;Tonellato P;Apweiler R;Okubo K;Wagner L;Wiemann S;Strausberg RL;Isogai T;Auffray C;Nomura N;Gojobori T;Sugano S
  • 通讯作者:
    Sugano S
タンパク質の安定性と機能部位
蛋白质稳定性和功能位点
  • DOI:
  • 发表时间:
    2004
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Ota;Ikeguchi;Kidera;Hioki et al.;Imanishi et al.;Ishida et al.;太田 元規
  • 通讯作者:
    太田 元規
Phylogeny of protein-folding trajectories reveals a unique pathway to native structure
The crystal structure of the tryptophan synthase beta subunit from the hyperthermophile Pyrococcus furiosus
超嗜热菌激烈火球菌色氨酸合酶β亚基的晶体结构
  • DOI:
  • 发表时间:
    2004
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Kinoshita;Ota;Asada et al.;T.Imanishi et al.;Y.Hioki et al.
  • 通讯作者:
    Y.Hioki et al.
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太田 元規其他文献

Stabilizatin of E.coli ribonuclease HI by the 'stability profile of mutant protein' (SPMP)-inspired random and non-random mutagenesis
通过“突变蛋白稳定性特征”(SPMP) 启发的随机和非随机诱变稳定大肠杆菌核糖核酸酶 HI
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Ota;Ikeguchi;Kidera;Hioki et al.;Imanishi et al.;Ishida et al.;太田 元規;N.Handa et al.;N.Handa et al.;M.Haruki et al.
  • 通讯作者:
    M.Haruki et al.
写真から真の姿を知る「ありのままディスプレイ」
「如实展示」,从照片中了解真实面貌
  • DOI:
  • 发表时间:
    2021
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    塩生 くらら;塩生 真史;土方敦司;太田 元規;金谷 重彦;白井 剛;杉原厚吉
  • 通讯作者:
    杉原厚吉
CARMIL蛋白質の天然変性領域によるアロステリックなキャップ蛋白質の機能制御
CARMIL 蛋白自然变性区域对变构帽蛋白功能的控制
  • DOI:
  • 发表时间:
    2013
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    小池 亮太郎;武田 修一;前田 雄一郎;太田 元規
  • 通讯作者:
    太田 元規
Non-sequential structural alignment reveals fold change by segment shuffling during evolution
非顺序结构排列揭示了进化过程中片段改组的折叠变化
  • DOI:
  • 发表时间:
    2013
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    南 慎太朗;千見寺 浄慈;太田 元規
  • 通讯作者:
    太田 元規
二次構造順序の変化によって起こる蛋白質フォールドの多様化
二级结构顺序变化引起的蛋白质折叠多样化
  • DOI:
  • 发表时间:
    2016
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    南 慎太朗;千見寺 浄慈;太田 元規
  • 通讯作者:
    太田 元規

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  • 发表时间:
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  • 期刊:
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  • 作者:
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  • 通讯作者:
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グリッド計算機によるタンパク質foldingのバイオインフォマティクス
使用网格计算机进行蛋白质折叠的生物信息学
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    2003
  • 资助金额:
    $ 1.79万
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    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
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开发利用蛋白质3D结构轮廓和极值分布的结构识别方法
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    14015232
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    2002
  • 资助金额:
    $ 1.79万
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コンピュータを利用したタンパク質の理論的デノボ・デザイン
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  • 财政年份:
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  • 资助金额:
    $ 1.79万
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    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)

相似海外基金

反応点と相互作用面の連結に基づく蛋白質酸化的フォールディング促進剤の開発
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  • 批准号:
    19K12224
  • 财政年份:
    2019
  • 资助金额:
    $ 1.79万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
タンパク質間相互作用における相互作用面形成メカニズムの解明と複合体予測
阐明蛋白质-蛋白质相互作用中相互作用表面形成机制和复杂预测
  • 批准号:
    07J10618
  • 财政年份:
    2007
  • 资助金额:
    $ 1.79万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for JSPS Fellows
Dispersion Stability of Mixed Microparticle Systems Studied by Their Morphological Observations and Interacting Surface Force Measurements
通过形态观察和相互作用表面力测量研究混合微粒系统的分散稳定性
  • 批准号:
    10640558
  • 财政年份:
    1998
  • 资助金额:
    $ 1.79万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
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