SUMO化による標的タンパク質の機能変換と運命

通过 SUMO 化作用实现目标蛋白的功能转换和命运

基本信息

  • 批准号:
    16022214
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 3.39万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 财政年份:
    2004
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2004 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

SUMO-1はユビキチン経路と同様に活性化酵素(E1)、結合酵素(E2)を経て標的蛋白へと結合するが、基質に最も近いE3についてはその存在自体、不明であった。我々はSUMO-1の相同遺伝子である出芽酵母SMT3が増殖に必須であり、機能的にもSUMO-1ホモログであること、細胞質分裂面であるネックに存在するセプチンリングの構成因子の一つCdc3に結合すること、PIASタイプのSiz1/Ull1がSUMOリガーゼであることを初めて見い出した。本研究ではこのSiz1/Ull1の制御機構1について分子遺伝学的に解析し、翻訳後タンパク質修飾による標的タンパク質の機能変換など、SUMO化の生物学的意義を考察することを目的とした。Siz1/Ull1はM期にネック領域にセプチンと共局在したが、それ以外の細胞周期では核に局在している。また、M期ではリン酸化されていた。C末端400アミノ酸配列を欠失するとネック局在は観察されなくなり、常時、核に局在した。また、セプチンのSUMO化も検出できなくなった。しかし、このC末領域を欠いたSiz1/Ull1はin vitro系におけるSUMO1リガーゼ活性は保持していた。従って、C末端領域は細胞内局在の制御機構に関与し、SUMOリガーゼ活性には影響がないと考えられた。また、SUMO結合ドメインSXSに変異を導入し、two-hybrid法ではSmt3と結合できなくなった変異体を作製したが、欠損表現型が見い出されず、Siz1/Ull1はCdc3-SUMO結合体のプロテクターではないと推察された。出芽酵母Smt3経路は増殖にとって必須であるが、その必須な標的蛋白を同定することは急務と考えられる。現在までに、出芽酵母のSmt3結合体が報告されたのはどれもSUMO化されることが増殖に必須ではない。チェックポイントコントロールなど、増殖に負に働く機構に関与していると考えられる。
SUMO-1 has the same pathway as active enzyme (E1), binding enzyme (E2), target protein, binding enzyme, substrate, and E3. The same gene of SUMO-1 is required for the growth of budding yeast SMT3. The function of SUMO-1 is essential for the growth of budding yeast SMT3. The cytokinesis surface of budding yeast SMT3 is essential for the growth of budding yeast SMT3. PIAS is essential for the growth of budding yeast SMT3. The purpose of this study is to investigate the molecular genetic analysis, molecular modification, functional transformation and biological significance of SUMO in the control mechanism of Siz1/Ull1. Siz1/Ull1 is the first phase of the cell cycle. In the M period, the acid content was reduced. C-terminal 400-bit acid sequence missing in the detection, normal time, nuclear power stationまた、セプチンのSUMO化も検出できなくなった。Siz1/Ull1 is in the vitro system and SUMO1 is active. The C-terminal domain is related to the control mechanism of the intracellular structure, and the SUMO activity is affected. SXS is introduced into SXS by SUMO binding, SXS is controlled by Smt3 binding by two-hybrid method, SXS is detected by SXS binding, SXS is detected by SXS binding. The yeast SMT3 pathway must be identified. Now, budding yeast Smt3 conjugates are reported to have been transformed into SMO. The company is responsible for the management of the company.

项目成果

期刊论文数量(4)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
SUMO化修飾とその生理的意義
SUMO化修饰及其生理意义
  • DOI:
  • 发表时间:
    2004
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Kotake;Y. et al.;菊池淑子
  • 通讯作者:
    菊池淑子
Sumoylation : Molecular Biology and Biochemistry
苏酰化:分子生物学和生物化学
  • DOI:
  • 发表时间:
    2004
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Kotake;Y. et al.;菊池淑子;Yoshiko Kikuchi
  • 通讯作者:
    Yoshiko Kikuchi
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    1998
  • 资助金额:
    $ 3.39万
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  • 资助金额:
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    09263204
  • 财政年份:
    1997
  • 资助金额:
    $ 3.39万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
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