リゾチーム・αラクトアルブミンの構造変換と細胞結合機能

点击翻译按钮获取中文摘要

α-ラクトアルブミン(α-LA)はミルクに含まれる123残基からなるカルシウム結合蛋白質で、β-1,4-ガラクトース転移酵素の基質選択性の補因子機能をもつ。α-LAの構造は天然状態において、N末端側1-34残基とC末端側86-123残基にα-helical構造を形成し、中間の35-85残基はβ-sheet構造を持つ。低pHやカルシウムフリーの条件下では折りたたみ中間体(MG状態)を形成する。一方、ヒトミルクから単離されたオレイン酸-α-LA複合体が癌細胞死を誘導する新たな機能が報告された。しかし、生物種ごとのα-LAのMG状態形成との関係や、α-LAの活性化部位、オレイン酸結合部位などの詳細は不明である。本年度は昨年度に引き続き、本研究ではホモロジーの高いヒト型α-LA(HLA)、ウシ型α-LA(BLA)およびこれらの遺伝子組み換え体を用い、各種脂肪酸-α-LA複合体の調整方法の考案と細胞死誘導活性を評価した。調整方法として従来よりもより簡便な熱処理法を考案した。この方法は、従来法より多くの利点をもつので、特許出願した。この方法により、牛乳からアポトーシス誘導型調整試料を作製できた。