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NH…S水素結合による酸素移動反応活性化制御

NH…S氢键控制氧转移反应活化

基本信息

批准号：
19028044
负责人：
岡村高明
金额：
$ 1.28万
依托单位：
Osaka University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2007
资助国家：
日本
起止时间：
2007 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-19028044/
关键词：
酵素反応モデル化水素結合

项目摘要

モリブデン酵素の活性部位はプテリンコファクターと呼ばれる特徴的なシチオレン骨格を有し、一方の硫黄原子とプテリン間のNHは分子内NH…S水素結合が可能な距離にある。本研究では、この酵素のモデルとして、1,2-ベンゼンジチオラートの一方の硫黄のみに分子内NH・・・S水素結合が形成可能な配位子を新規に設計・合成し、モノオキソモリブデン(IV)錯体を合成した。同定はX線結晶構造解析、NMR、IR、可視紫外吸収スペクトル、元素分析などで行い、水素結合の形成を固体、溶液中で確認した。4価錯体において、水素結合の形成によりMo-S結合は長くなり、酸化還元電位は正側にシフトして観測された。酵素の基質であるトリメチルアミン-N-オキシドの還元反応は、水素結合が無い場合に比べて速く両方の硫黄に水素結合した錯とは、ほぼ同等であることが明らかとなった。生成したジオキソモトブデン(VI)錯体の溶液構造はオキソのトランス位の硫黄へのみNH・・・Sを形成した異性体だけが存在していた。また、ラマンスペクトルの結果は、トランス位の水素結合がMo=O結合を強めていることを示している。即ち、2つのチオラートのうち、オキソのトランス位の水素結合が反応性、安定性に対して支配的であることがわかった。酵素活性部位に於いても、一方の硫黄へのNH…S水素結合が酸素移動反応の活性化制御を行っていること示している。天然では水素結合が蛋白質の構造変化と協奏的に形成・切断されることで、酵素の反応性が巧に制御され、効率のよい触媒サイクルが実現されていると考えられる。

The active site of the enzyme is characterized by the presence of a sulfur atom in the NH molecule and the possible binding distance between NH and S. In this study, we designed and synthesized a new method for intramolecular NH···S binding of sulfur enzymes to form possible ligands. X-ray crystal structure analysis, NMR, IR, visible ultraviolet absorption spectrum, elemental analysis, formation of water element combination, solid and solution confirmation. 4. The formation of Mo-S bonds and the acidification of the hydrogen bond potential are measured in the positive side. The enzyme matrix is composed of two parts: one part is composed of two parts: one The solution structure of the formation of the complex is the existence of the complex. The result is that Mo=O binding is stronger than Mo=O binding That is, the combination of water elements in the position of two kinds of colors and two kinds of colors is opposite to each other, and the stability is opposite to each other. The active site of the enzyme is in the middle of the reaction, one side of the sulfur and NH…S water element binding, and the active control of the acid movement reaction. The structure of natural binding protein is changed, the enzyme is changed, the enzyme is changed.