Untersuchungen über die Funktion tyrosinspezifischer Proteinphosphatasen

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Tyrosinspezifische Proteinphosphatasen sind wichtige Regulatoren der inter- und intradisziplinären Signaltransduktion. Obwohl sie in die verschiedenartigsten physiologischen Prozesse involviert sind, ist über die Regulation und Wirkung der Phosphatasen selbst wenig bekannt. Da PTPD1 aufgrund seiner charakteristischen Sequenzmotive mehrere Möglichkeiten besitzt, mit anderen Proteinen zu interagieren, sollen Regulation und Wirkung von Phosphatasen am Beispiel der intrazellulären PTPD1 untersucht werden. Für die aminoterminale ezrin-ähnliche Domäne wurde von uns in der vorangegangenen Förderperiode das kinesinähnliche KIF1C als Bindungspartner identifiziert und ihm eine Rolle beim Vesikeltransport vom Golgiapparat zum ER zugewiesen. Weitere Bindungsproteine für PTPD1 und KIF1C wurden durch Einsatz des "two-hybrid systems" identifiziert. Die Interaktionen sollen charakterisiert und so die physiologische Rolle von PTPD1 beim Vesikeltransport analysiert werden. Ziel des Projektes ist es, am Beispiel von KIF1C Aussagen zum generellen Mechanismus der Transportinaktivierung und des passiven Rücktransportes von Kinesinen zu machen.