Kommunikation zwischen der Kohlenstoff-Katabolit-Repression und dem Auxinsignalweg: Interaktion eines SNF1-Kinase-Inhibitors mit einem neuen Amidase-Komplex

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Die Arabidopsis prl1 Mutation unterdrückt die Funktion eines regulatorischen WD-Proteins, welches in vitro und in vivo als Inhibitor von SNF1-Kinasen (AKIN 10 und 11), die eine zentrale Rolle in der Kontrolle von Glucose und Streß Signaltransduktionswegen spielen, agiert. Mit Hilfe des Hefe-Zwei-Hybrid Systems und Protein-Bindungsstudien konnten PRL1-Bindungsfaktoren in verschiedenen Signaltransduktionswegen identifiziert werden. Zwei PRL1-Bindungsfaktoren zeigen 50% bzw. 65% Homologie mit bakteriellen Amidasen und CobW-ähnlichen Proteinen, die zusammen mit einem Nitrilhydratasegen ein Operon in Rhodococcus und Pseudomonas bilden. Die Arabidopsis Amidasen besitzt ebenfalls Homologie mit der Agrobacterium T-DNA kodierten IaaH Amidase, die die hydrolytische Umwandlung des Indol-3-Essigsäureamids (IMA) zu Indol-3-Essigsäure (IAA) katalysiert. In Bakterien wird IAM aus dem Indol-3-Essigsäurenitril durch eine Nitrilhydratase gebildet. Die Interaktion des PRL1-Inhibitors mit der Amidase und dem CobW-Nitrilhydratase-Regulator in Arabidopsis weisen darauf hin, daß Nitrilhydratasen Teil dieses putativen Auxin-Biosyntheseweges sind. Das Hauptziel dieses Antrags ist daher, die molekulare Charakterisierung der regulatorischen Kommunikation zwischen Auxin-Biosynthese und Kohlenstoff-Katabolit-Signaltransduktion durch Charakterisierung der Regulation der Amidase-Expression und -Aktivität und der Suche nach der CobW bindenden Nitrilhydratase.