Untersuchung der Chinone in der bo3 Oxidase aus E. coli mit einem kombiniertem molekulargenetischen, UV/vis/FT-IR spektroskopischen und proteinelektrochemischen Ansatz

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Thema des Forschungsvorhabens ist die Beziehung zwischen Struktur und Funktion der bo3 Oxidase aus Escherischia coli.Im Vordergrund stehen dabei Fragestellungen zur Bindung und Wechselwirkung der Chinone in situ und ihre Wechselwirkungen mit spezifischen Aminosäureresten bei der Kopplung von Elektronen- und Protonentransfer. Diese Fragestellungen sollen mit kombinierten molekulargenetischen, proteinelektrochemischen und FT-IR spektroskopischen Ansätzen bearbeitet werden. Beiträge der Chinone in den elektrochemisch induzierten FT-IR Differenzspektren sollen mit Hilfe spezifisch 13C isotopenmarkierter Chinone und die Beiträge von spezifischen funktionell relevanten Aminosäureresten mit Hilfe von ortsgerichteten Mutanten identifiziert und charakterisiert werden. Ziel dieser Arbeiten ist es, anhand der Selektivität und Empfindlichkeit der FT-IR Differenzspektroskopie Beiträge zur Funktion dieser Oxidasen und Szenarien für die Funktion auf der Basis von Strukturmodellen zu erarbeiten.