Elektrochemische und FTIR-spektroskopische Untersuchungen im Ferninfrarotbereich: Identifizierung von Metall-Liganden-Schwingungen in Proteinen

远红外电化学和 FTIR 光谱研究：蛋白质中金属配体振动的识别

• 批准号: 5359152
• 负责人: Professorin Dr. Petra Hellwig
• 金额: --
• 依托单位: Institut für Biophysik
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2001
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2000-12-31 至 2003-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5359152?language=en
• 关键词: Elektrochemische; und; FTIR; spektroskopische; Untersuchungen

Der infrarote Spektralbereich zwischen 1000 cm -1 und ca. 400 cm -1 soll für Untersuchungen zur Struktur-Funktions-Beziehung in Redoxproteinen erschlossen werden. Dazu sollen Techniken und Methoden, die elektrochemische Reaktionen und FT-IR-spektroskopische Messungen kombinieren und die im mittleren IR bereits erfolgreich etabliert sind, auf diesen Spektralbereich erweitert werden. Ziel ist es, redoxabhängige Konformationsänderungen in verschiedenen Proteinen der Atmungskette zu identifizieren und zur Untersuchung der Funktion auszuwerten. In diesem Spektralbereich werden Beiträge vom Peptidrückgrat (Amidmoden IV, V und VI) von Kofaktoren (z.B. Schwingungsmoden von Chinonen oder Hämen), von Aminosäure-Seitenketten und vor allem von Metall-Liganden-Schwingungsmoden (beispielsweise von Hämen, Cu-Zentren oder Ca 2+-Bindungsstellen) erwartet. Um die Spektren der Redoxzustände der untersuchten Proteine, die im Gleichgewicht in einer spektroelektrochemischen Zelle eingestellt werden, zu interpretieren, sollen Modellsysteme, modifizierte Proteine und Mutanten untersucht werden. Aufbauend auf diesen Gleichgewichtsuntersuchungen sollen zeitaufgelöste infrarot-spektroskopische Messungen durchgeführt werden, beispielsweise um die Kopplung von Protonierungsreaktionen mit der Reaktion einzelner Kofaktoren zu charakterisieren.

这是一个1000 cm-1左右的红外光谱仪。400 cm -1 soll für Untersuchungen zur Struktur-Funktions-Beziehung in Redoxproteinen erschlossen韦尔登。因此，必须采用技术和方法，将电化学反应与FT-IR光谱法联用，并在一定条件下使红外光谱法的灵敏度达到韦尔登。Ziel is es，redoxabhängige Konformationsänderungen in verdoxedenen Proteinen der Atmungskette zu identifizieren und zur Untersuchung der Funktion auszuwerten. In diesem Spekträndreich韦尔登Beiträge vom Peptidrückgrat（Amidmoden IV，V und VI）von Kofaktoren（z.B. Schwingungsmoden von Chinonen oder Hämen）、Aminosaure-Seitenketten和allem von Metall-Liganden-Schwingungsmoden（beispielsweise von Hämen、Cu-Zentren oder Ca 2+-Bindungsstellen）。通过对未检测到的蛋白质的氧化还原反应的分析，可以在一个光谱电化学测试韦尔登中得到精确的结果，从而可以解释、解析模型系统、修饰蛋白质和突变韦尔登。在韦尔登中，通过测量远红外光谱，可以获得具有特征反射的质子激发光谱。