Elektrochemische und FTIR-spektroskopische Untersuchungen im Ferninfrarotbereich: Identifizierung von Metall-Liganden-Schwingungen in Proteinen

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Der infrarote Spektralbereich zwischen 1000 cm -1 und ca. 400 cm -1 soll für Untersuchungen zur Struktur-Funktions-Beziehung in Redoxproteinen erschlossen werden. Dazu sollen Techniken und Methoden, die elektrochemische Reaktionen und FT-IR-spektroskopische Messungen kombinieren und die im mittleren IR bereits erfolgreich etabliert sind, auf diesen Spektralbereich erweitert werden. Ziel ist es, redoxabhängige Konformationsänderungen in verschiedenen Proteinen der Atmungskette zu identifizieren und zur Untersuchung der Funktion auszuwerten. In diesem Spektralbereich werden Beiträge vom Peptidrückgrat (Amidmoden IV, V und VI) von Kofaktoren (z.B. Schwingungsmoden von Chinonen oder Hämen), von Aminosäure-Seitenketten und vor allem von Metall-Liganden-Schwingungsmoden (beispielsweise von Hämen, Cu-Zentren oder Ca 2+-Bindungsstellen) erwartet. Um die Spektren der Redoxzustände der untersuchten Proteine, die im Gleichgewicht in einer spektroelektrochemischen Zelle eingestellt werden, zu interpretieren, sollen Modellsysteme, modifizierte Proteine und Mutanten untersucht werden. Aufbauend auf diesen Gleichgewichtsuntersuchungen sollen zeitaufgelöste infrarot-spektroskopische Messungen durchgeführt werden, beispielsweise um die Kopplung von Protonierungsreaktionen mit der Reaktion einzelner Kofaktoren zu charakterisieren.