Untersuchungen zur Lokalisation und Funktion bakterieller Typ-II-Sekretionssysteme

Die hlle革兰氏阴性菌besteen der Peptidoglykanschicht as iner inneren and iner äußeren membrane。Die Fähigkeit, Proteine nach außen zu transportien, um sie anschließend in Oberflächenstrukturen einzubauen oder in das umgebende Milieu abzugeben, ist f<s:1> r Bakterien berlebenswichtig。Viele外蛋白gelangen mit hilife des“Sec”-Apparats zunächst in den periplasmatischen Raum and werden dann durch in y- ii - transportsystem durch die äußere细胞膜。Eines der best untersuten Beispiele hierf<s:1> - 1 - 1“Pullulanase Sekreton”与克雷伯氏菌（Klebsiella oxytoca）。系统包括：räumliche和功能组织：ungeklärt。Ziel des hier eingereichten Projektes is daher, den Aufbau and die Lokalisation des pull - sekretons zu intersuchen, protein - interaktionen zwischen den Komponenten zu analysien and die funcktionen inzelner pull - proteine aufzuklären。Da TypII-Systeme auch der Ausschleusung bakterieller Toxine dienen， soll ßerdem die funkines vor kurzem in enterohämorrha- gischen大肠杆菌（EHEC）鉴定。

Die Hülle Gram-negativer Bakterien besteht neben der Peptidoglykanschicht aus einer inneren und einer äußeren Membran. Die Fähigkeit, Proteine nach außen zu transportieren, um sie anschließend in Oberflächenstrukturen einzubauen oder in das umgebende Milieu abzugeben, ist für Bakterien überlebenswichtig. Viele Exoproteine gelangen mit Hilfe des "Sec"-Apparats zunächst in den periplasmatischen Raum und werden dann durch ein Ty-II-Transportsystem durch die äußere Membran ausgeschleust. Eines der am besten untersuchten Beispiele hierfür ist das "Pullulanase Sekreton" aus Klebsiella oxytoca. Obwohl die Komponenten dieses Systems bekannt sind, ist ihre räumliche und funktionelle Organisation noch weitgehend ungeklärt. Ziel des hier eingereichten Projektes ist es daher, den Aufbau und die Lokalisation des Pul-Sekretons zu untersuchen, ProteinProtein-Interaktionen zwischen den Komponenten zu analysieren und die Funktionen einzelner Pul-Proteine aufzuklären. Da TypII-Systeme auch der Ausschleusung bakterieller Toxine dienen, soll außerdem die Funktion eines vor kurzem in enterohämorrha- gischen Escherichia coli (EHEC) identifizierten Typ-II-Systems untersucht werden.