Bedeutung der Konidienhüllproteine von Aspergillus fumigatus in frühen Pathogen-Wirt-Interaktionen

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Aspergillus fumigatus-Infektionen stellen für viele immungeschwächte Patienten ein lebensbedrohliches Risiko dar. Die Sporen (Konidien) sind das infektiöse Agenz und gelangen durch Inhalation bis in die Alveolen. Nach Auskeimung kann sich der Schimmelpilz dann durch Hyphenbildung systemisch ausbreiten, wenn er nicht zuvor vom Immunsystem eliminiert wird. Die Oberflächeneigenschaften der eindringenden Konidien bestimmen die Wechselwirkungen mit Wirtszellen und -proteinen. In der bisherigen Antragsperiode konnten wir mehrere neue Oberflächenproteine der Konidien identifizieren, die alle normalerweise im Zytoplasma lokalisiert sind. In verschiedenen Oberflächenextrakten wurde insbesondere die Enolase nachgewiesen, ein Enzym das als Oberflächen-ständiges moonlighting protein in verschiedenen pathogenen Mikroorganismen die Bindung an Plasmin(ogen) vermittelt. Da nach unseren Daten A. fumigatus-Sporen an Plasminogen binden, sollen im dritten Förderungsjahr verschiedene Aspekte der Bindung von A. fumigatus-Konidien an Matrixproteine untersucht werden. Dabei soll insbesondere geklärt werden, ob die Enolase die Bindung an Plasminogen vermittelt und welche Domänen im Fibrinogen an der Bindung von Sporen beteiligt sind.