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大腸菌のリボゾームタンパク質の細胞内プロセシング

大肠杆菌核糖体蛋白的细胞内加工

基本信息

批准号：
60214026
负责人：
磯野克己
金额：
$ 0.83万
依托单位：
Kobe University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Special Project Research
财政年份：
1985
资助国家：
日本
起止时间：
1985 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

本年度の研究を通じて、リボゾーム蛋白質S18のアセチル化に関与する遺伝子rimIの全塩基配列を決定し、トランスポゾンγδの挿入による遺伝子不活性化実験を行ない、さらにマキシセル中での発現を調べ、rimIを含むオペロンの構造を明らかにした。rimI遺伝子は429の塩基対の大きさであり、約16Kdの蛋白質をコードしている。現在S1マッピング法により、この遺伝子の細胞内での転写産物を解析している。同様な方法で、rimIとは独立にクローニングを行なって、リボゾーム蛋白質S5のアセチル化に関与する遺伝子rimJの構造と、その発現を解析した。その結果、これらの2つの遺伝子の支配するアセチル化酵素は、基質特異性が異なるだけでなく、構造(塩基配列)も全く異なっていることがわかった。rimJの遺伝子のより詳細な構造解析は現在進行中である。一方、リボゾーム蛋白質L12のN末端はrimL遺伝子の産物でアセチル化されていることがわかっているが、このrimL遺伝子を染色体地図上に位置づける試みは成功しなかったので、大腸菌の野生株の全ゲノムDNAを制限酵素Sau3Aで限定分解し、得られた約40Kbの断片をコスミドpHc79に挿入し、λファージのin vitropackagingを利用してrimLのクローニングを行なった。その結果、rimLをもつクローンが得られたので、このクローンのプラスミドを回収し、制限酵素地図を作成した。その結果、rimLは約3.2KbのSalI断片に含まれることがわかったので、現在その構造解析を進めている。サザンブロット法での解析の結果、rimLとrimIの間にも相同性のないことがわかった。したがって、大腸菌の3種のリボゾーム蛋白質(S5,S18およびL12)をアセチル化する酵素は、構造的に全く異なっていることになり、進化的に興味深い。

This year, in the study of protein, protein RimI gene 429 was used in the study, and 16Kd protein was used in this study. Now, in S1, we need to analyze the contents of the cells in the cells. This is the same as the method, rimI, protein, protein and protein. The results of the experiment, the results of the experiment, the control of the enzyme, the specific enzyme, the enzyme and the enzyme. The construction and analysis of the rimJ system is now in progress. One side, the protein L12, the N-terminal rimL, the sub-enzyme, the protein, the protein λ