Untersuchungen zur molekularen Dynamik von Barstar/Barnase Komplexen mittels Festkörper-Austausch-NMR und Relaxationszeituntersuchungen

使用固态交换 NMR 和弛豫时间研究研究 barstar/barnase 复合物的分子动力学

• 批准号: 5214568
• 负责人: Professor Dr. Detlef Reichert
• 金额: --
• 依托单位: Institut für Physik
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 1999
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 1998-12-31 至 2001-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5214568?language=en
• 关键词: Untersuchungen; zur; molekularen; Dynamik; von

Aufbauend auf den Ergebnissen des Projektes Re 1025/5-1 ("Festkörper-NMR-Untersuchungen der Dynamik von Proteinen im festen Zustand") sowie dem Kooperationsprojekt gleichen Titels der DFG und RFFI, AZ: 436 RUS 113/364/O(R), sollen nun weitergehende dynamische Untersuchungen an festen Proteinen durchgeführt werden. Nachdem erfolgreich die Anwendbarkeit einer neuen 1D-MAS-Austausch-NMR-Methode auf die Untersuchung der molekularen Dynamik in festen Proteinen demonstriert und langsame, aber unspezifische Bewegungen mit charakteristischen Zeiten im Bereich von 10 .. 100 ms direkt und zweifelsfrei in einem komplett isotopenmarkierten Protein (Barstar) detektiert wurden, sollen nun mittels eines selektiv markierten Barstars sowie im Vergleich zwischen Barstar und dem Komplex Barstar/Barnase detaillierte Aussagen zur Dynamik und letztendlich ein Schritt zur Korrelation von molekularer Dynamik mit der biologischen Funktionalität möglich werden. Die Bearbeitung des Projekts erfolgt in enger Zusammenarbeit mit Partnern aus Rußland und den USA, wobei der in unserem Labor zu realisierende Anteil hauptsächich in der Durchführung und Interpretation der Festkörper-NMR-Austauschexperimente und einem Teil der Relaxationsuntersuchungen besteht.

（“Festkörper-NMR-Untersuchungen der Dynamik von Proteinen im festen Zustand”）sowie dem Kooperationsprojekt gleichen Titels der DFG und RFFI”，AZ: 436 RUS 113/364/O(R), sollen nun weitergehender dynamicche Untersuchungen and sten Proteinen durchgefhrt werden。[10]用核磁共振成像技术研究了猪体内蛋白质的分子动力学，并对其进行了研究。100 ms直接与zweifelsfrei in einem完整同位素标记蛋白（Barstar） detektiert wurden， sollen nun mitteles eines选择性标记Barstars sowie in Vergleich zwischen Barstar and dem Komplex Barstar/Barnase detaillite Aussagen zur Dynamik and letztendlich in Schritt zur Korrelation von molecular Dynamik der biologischen Funktionalität möglich werden。Die Bearbeitung des projects erfolgt in enger zusammenmenarbeit mit partnerne aus Rußland und den USA， bebebeitung在unserem Labor zu realisierende Anteil hauptsächich在der durchfhrung和Interpretation der Festkörper-NMR-Austauschexperimente和einem Teil der Relaxationsuntersuchungen bestest。