Interleukin-2レセプター蛋白燐酸化と機能変化の研究

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本研究の第1目的であるIL2-Rのリン酸化による機能変化を解明する目的で、まず種々の培養細胞中のIL2-Rのリン酸化を検討した。その結果、リン酸化IL2-R比全IL2-Rは細胞ごとに一定ではない事が明らかになった。しかも、これらの結果は、IL2-Rのリン酸化が、IL2との結合性の変化すなわち、hightアフィニィティー←→lowアフィニィティーの変換に関与しているかについて結論するには十分なデーターではなく今後さらに詳細に検討して行く予定である。研究計画の第2項にあるp28ATLAとIL2-Rの関与に関する研究を進めるにあたり、我々はリン酸化p28の解折をまず行い、その結果の一部はすでに報告した(J.Gen.V.rol.67 1373-1379 1986)。すなわち、p28をコードする24SHTLV-1の全遺伝子塩基配列を決定し、p28のコーディングフレームを決定した。その結果はすでに予測されていたように、HTLV-1gag遺伝子中のp19とp24の一部、さらに我々がpXOと呼ぶ領域をもつもので、190アミノ酸からなる分子量21.055のタンパク質である事が明らかになった。p28はSDS電気泳動上分子量28.000と質定されており、実際の分子量との間に差がみられるが、これはp28のアミノ酸組成中プロリンが18%と高い為と考えられる。又、p28のリン酸化部位はp19のリン酸化部位と同じ位置に存在する事がペプチドマッブ法により確認された。さらに、invitroでリン酸化されたp28とinvivoでリン酸化されたp28のリン酸化部位に変化のない事も明らかになった。現在までに我々はp28の遺伝子を発現ベクターpKCRHに導入後、トランスフェクション法により動物細胞に導入し、発現させる事に成功しており、この系を用いてp28とIL2-Rの関与を検討中である。