イオンチャンネル・グラミシジンの構造一活性相関

离子通道短杆菌肽的构效关系

基本信息

  • 批准号:
    62570958
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.09万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
  • 财政年份:
    1987
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1987 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

グラミシジンは15アミノ酸残基からなるオリゴペプチドであり, 生体膜中にイオンチャンネルを形成することにより, 細胞内外の金属イオン濃度のバランスをくずし, 抗菌作用を発現する. イオンチャンネルの構造と活性の相関を明らかにする目的で, 本研究では, C末端側に偏在する4個のトリプトファン側鎖が脂質膜中どのような環境にあるかをラマン分光法を用いて調べた. その結果以下のことが判明した. リン脂質として, ジラウロイル, ジミリストイル, ジパルミトイルホスファチジルコリンを用い, 脂質リポソーム中に埋め込んだ場合, いずれの脂質を用いても, トリプトファン側鎖は強い疎水性環境下にある. さらに, 4個のトリプトファン側鎖環境の平均的疎水性は, 脂質の酸素鎖が長くなり, 脂質二重膜の疎水層の厚さが増すに従って増大する. 一方, トリプトファン側鎖インドール環のNH→ND交換速度を上記三種の脂質リポソームについて調べた結果, 4個のトリプトファンのうち, 1個は比較的水分子が接近しやすい位置にあるが, 他の3個は極めて強い疎水環境下にあり, 水分子はほとんど接近できない位置にあることが明らかになった. 以上の知見を総合すると, イオンチャンネルの構造としては, N末端側で二分子会合し, C末端側は膜-水界面の方を向いている構造が結論される. C末端側にある4個のトリプトファン側鎖のうち, 3個のトリプトファン側鎖は脂質膜の炭化水素鎖と強い疎水性相互作用をし, チャンネル構造の保持に役立っているが, 一番C末端に近いトリプトファンは疎水層-親水層の境界領域に位置し, チャンネル開閉の機構に関与していると考えられる. 一価の金属イオンが多量に共存し, チャンネルが活性状態にある場合, 境界領域にあるトリプトファン側鎖の環境がやや親水的になるという実験結果も得られており, この側鎖の構造変化がイオンチャンネル活性と深く関わっていることが示唆される.
The concentration of metal in and out of the cell is determined by the concentration of metal in the cell, and the antibacterial effect is developed. In order to clarify the correlation between structure and activity of lipid membrane, four kinds of lipid membrane were modulated by spectrophotometry. The following conclusions were drawn. Lipid, lipid, lipid. In addition, the average moisture content of the four lipid chains increased, the lipid chain increased, and the thickness of the lipid double membrane increased. One side, three kinds of lipid molecules were recorded in the above three kinds of lipid molecules, four kinds of lipid molecules were recorded in the above three kinds of lipid molecules, one kind of water molecule was compared in the above three kinds of lipid molecules, and the other three kinds of lipid molecules were compared in the above three kinds of lipid molecules. The above findings are summarized as follows: the structure of the N-terminal side is composed of two molecules and the C-terminal side is composed of two membrane-water interfaces. C-terminal side: 4 kinds of side locks, 3 kinds of side locks, lipid membrane charring, water element lock, strong water interaction, water generation, structural maintenance, water layer-hydrophilic layer boundary, C-terminal side lock, water layer-hydrophilic layer boundary, open and close mechanism. A metal chain has a large amount of blue shift, and the chain is active. In this case, the boundary domain has a large amount of blue shift, and the chain is active. In this case, the boundary domain has a large amount of blue shift, and the chain is active.

项目成果

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