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ボ-マン・バ-ク型インヒビタ-の構造と機能の研究

Bowman-Birk型抑制剂的结构与功能研究

基本信息

批准号：
02680046
负责人：
芦田玉一
金额：
$ 1.28万
依托单位：
Nagoya University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
财政年份：
1990
资助国家：
日本
起止时间：
1990 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

本研究は,生物界に広く分布する蛋白質分解酵素の機能を抑止するボ-マン・バ-ク型インヒビタ-蛋白質の構造と機能を研究し,その生物学的役割を解明しようというものである.本インヒビタ-は豆類に多く含まれ,アミノ酸残基数60〜80で,遺伝学的に保存された位置に7個のジスルフィド結合をもっている.分子はそれぞれ活性部位を持つ二つの構造のよく似たドメインからできているが,それぞれはジスルフィド結合によりつくられた3個の縮合した環状構造からできている.現在までに,われわれは小豆のABーIインヒビタ-(アミノ酸残基82個)とトリプシンの複合体の2.3A^^・分解能の解析と,ピ-ナッツのAーIIインヒビタ-(アミノ酸残基70個)単体の低分解能の解析を終了している.本課題ではAーIIインヒビタ-の2.3A^^・分解能の構造精密化を行い,ABーIの構造との比較検討を行い,一方,ピ-ナッツのBーIインヒビタ-(AーIIより,N末端の7個だけ短い)の低分解能解析を行い,有意義な結果を得た.以下に結果を纏める.1.AーIIの二つの活性部位は一つはアミノ酸残基9個の環(環I)にあり,他方は11個の環(環II)にあるがその立体構造は同じで,非常によく似ている.2.トリプシンと結合している小豆のABーIインヒビタ-の活性部位を含む環の構造はAーIIの環Iのそれと全く同じである.即ち活性部位の構造がフリ-でも,酵素と結合していても、その部位の構造が全く同じである.結合部位が安定な硬い構造を持っていて,容易には変化しないことを示している.なお複合体の中の結合部位の見かけの熱振動はフリ-のそれより小さく,複合体の結合がより安定であることを示している.3.BーIはAーIIよりもアミノ酸が7個少ないが,両者の構造には有意な差は見られない.

This study is aimed at studying the structure and function of proteolytic enzymes distributed in the biological world, and clarifying the biological functions of these enzymes. This paper reports that the number of acid residues in legumes is 60 ~ 80, and the number of residues in legumes is 7. The active site of the molecule is held in two rings. The structure of the molecule is similar to that of the active site. Now, the analysis of the decomposition energy of the complex of AB_I_N_V_(82 amino acid residues) and T_P_N_(70 amino acid residues) in adzuki bean was completed. In this paper, the structural refinement of decomposition energy is carried out, the structural comparison of AB I is discussed, and the low decomposition energy analysis of B I is carried out, and the results are meaningful. The results are as follows: 1. The active site of A ~ II contains 9 rings (ring I) and 11 rings (ring II), respectively. 2. The active site of A ~ II contains 9 rings (ring I) and 11 rings (ring II). That is, the structure of the active site is completely the same as that of the enzyme and the binding site. The joint part is stable and hard, and the structure is easy to change. The thermal vibration of the bonding site in the complex is very small, and the bonding of the complex is stable. 3. B I A II acid is 7 small, and the structure of the complex is intentionally different.