Ankerproteine vermitteln die subzelluläre Lokalisation von Proteinkinasen

锚定蛋白介导蛋白激酶的亚细胞定位

• 批准号: 5250261
• 负责人: Professor Dr. Friedrich-Wilhelm Herberg
• 金额: --
• 依托单位: Abteilung Biochemie
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2000
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 1999-12-31 至 2003-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5250261?language=en
• 关键词: Ankerproteine; vermitteln; die; subzellul; re

Proteinkinasen sind in der Signalübertragung in höheren Zellen von zentraler Bedeutung und, wie sich heute andeutet, insbesondere in die Steuerung von Protein/Protein-Wechselwirkungen involviert. Die subzelluläre Lokalisation der cAMP-abhängigen Proteinkinase (cAPK) wird zu einem großen Teil über A-Kinase Ankerproteine, sog. AKAPs, vermittelt. Diese strukturell und funktionell heterogene Gruppe von "Struktur"-proteinen bindet über amphipathische Helixmotive bestimmte Isoformen der regulatorischen (R)-Untereinheiten der cAPK und vermitteln damit eine hochspezifische Organisation der Kinasewirkung innerhalb der Zelle. Die Spezifität dieser Interaktion soll quantitativ und qualitativ in vivo und in vitro untersucht werden. Mittels eines "two hybrid screens" sollen neue Interaktionspartner für die RIbeta-Untereinheit gesucht werden, für die bisher keine AKAPs beschrieben worden sind. Die subzelluläre Verteilung soll mit GFP-Fusionsproteinen analysiert werden. Eine neue, von uns entwickelte, auf Surface Plasmon Resonance basierende Methode, ist die Grundlage für die Messung von Protein/Protein-Wechselwirkungen mit hoher Empfindlichkeit. Wir erhoffen uns, neben grundsätzlichen Erkenntnissen über die Wirkmechanismen von Proteinkinasen, die Funktion, Regulation und subzelluläre Lokalisierung der cAPK auf molekularer Ebene besser verstehen zu können.

蛋白激酶在Zellen中心的信号转导中起作用，无论是现在还是将来，它都与蛋白质/蛋白质代谢产物的调控有关。cAMP-abhängigen Proteinkinase（cAPK）的亚细胞定位将导致A-激酶锚蛋白的大规模分离。AKAPs，vermittelt。这种结构和功能异质性的“结构”-蛋白质结合的两亲性螺旋体被调节剂（R）的同种型所取代-cAPK的未被检测到，并被称为Zelle的激酶抑制剂innerhalb组织。Die Spezifität dieser Interaktion soll quantitativ und qualitativ in vivo and in vitro untersucht韦尔登。一个“两个混合屏幕”解决了RIbeta-Untereinaugesucht韦尔登的新的Interaktionspartner，为更好的AKAP beschrieben沃登sind。Die subzelluläre Verteilung soll mit GFP-融合蛋白韦尔登分析。一种新的基于表面等离子体共振的方法，是用于测量具有更高强度的蛋白质/蛋白质微传感器的基础。我们将研究蛋白激酶的工作机制、功能、调节和亚细胞定位，并将分子水平的cAPK与Ebene进行比较。