Molecular mechanisms of cAMP-mediated signaltransduction

蛋白激酶在der signal<e:1> bertragung von höheren Zellen von zentraler Bedeutung and sind insbesonere in die Steuerung von Protein/Protein- wehselwirkungen involved中的作用。Wir wollen die cAMP-abhängige蛋白激酶（cAPK）又称蛋白激酶（Prototypkinase zur Beschreibung von Kinasefunktionen）。大北蛋白激酶-异构体的研究进展与翻译后修饰研究[j] . zellulären网络信号<e:1>研究。荷兰核素结合在北京的unterineheiten der cAPK große Konformationsänderungen industrieert。Die Konformationsänderungen and der R-Untereinheit werden durch Die Bindung des sekundären Botenstoffs cAMP， Die der katalytischen Untereinheit vermutlich durch Bindung eines complexes au二价Kationen和adeninnucleotiden gesteuert， Die wir auf分子Ebene untersuchen wollen。Viele unserer Untersuchungen和der cAMP-Bindung werden在合成过程中，camp -类似物和突变蛋白在调节过程中，camp -相似物和突变蛋白在调节过程中，camp -类似物和突变蛋白在调节过程中，camp -类似物和突变蛋白在调节过程中，camp -相似物在调节过程中，cAMP-Agonisten和拮抗剂在调节过程中，cAMP-Agonisten和拮抗剂在调节过程中。Zusätzlich sollen “工程蛋白” entwickelt werden, um Komponenten des cAPK-Signalweges in der Zelle untersuchen zu können。新，人类isoformens der C-Untereinheiten sollen生物化学和生物生物学特性和die Rolle der human Proteinkinase PrKX， die sich grundlegend von anderen C-Untereinheiten der cAPK unterscheidet, soll definiert werden。

Proteinkinasen sind in der Signalübertragung von höheren Zellen von zentraler Bedeutung und sind insbesondere in die Steuerung von Protein/Protein-Wechselwirkungen involviert. Wir wollen die cAMP-abhängige Proteinkinase (cAPK) als Prototypkinase zur Beschreibung von Kinasefunktionen auf molekularer Ebene untersuchen. Dabei interessiert uns die Rolle von Proteinkinase-Isoformen mit ihren posttranslationalen Modifikationen im zellulären Netzwerk der Signalübertragung. Durch Nukleotid-Bindung werden in beiden Untereinheiten der cAPK große Konformationsänderungen induziert. Die Konformationsänderungen an der R-Untereinheit werden durch die Bindung des sekundären Botenstoffs cAMP, die der katalytischen Untereinheit vermutlich durch Bindung eines Komplexes aus divalenten Kationen und Adeninnukleotiden gesteuert, die wir auf molekularer Ebene untersuchen wollen. Viele unserer Untersuchungen an der cAMP-Bindung werden auf synthetischen cAMP-Analoga und Mutantenproteinen der regulatorischen Untereinheiten beruhen und sollen neben dem grundlegenden Verständnis der Aktivierung von cAPK auch zur Generierung medizinisch relevanter Isoform-spezifischer cAMP-Agonisten und-Antagonisten benutzt werden. Zusätzlich sollen "engineered proteins" entwickelt werden, um Komponenten des cAPK-Signalweges in der Zelle untersuchen zu können. Neue, humane Isoformen der C-Untereinheiten sollen biochemisch und zellbiologisch charakterisiert werden und die Rolle der humanen Proteinkinase PrKX, die sich grundlegend von anderen C-Untereinheiten der cAPK unterscheidet, soll definiert werden.