Charakterisierung eines neuen, löslichen Cytochrom-P450-Systems und eines am Aromatenumsatz beteiligten Cytochrom-P450-Systems in der Hefe Trichosporon spec. SBUG 752

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Im bisherigen Projektzeitraum konnte das lösliche Cytochrom P450 der Hefe Trichosporon spec. SBUG 752 gereinigt und hinsichtlich der biochemischen und spektralen Eigenschaften sowie seiner Funktion charakterisiert werden. In der Hefe liegen mindestens 2 Isoenzyme des löslichen P450 vor, die offenbar beide in den Metabolismus von Stickstoffmonoxid involviert sind. Die N-terminale Sequenzierung der Proteine und die Arbeiten zur Charakterisierung der kodierenden Genbereiche zeigen eine hohe Homologie zu den einzigen derartigen bisher in Eukaryoten (Cylindrocarpon, Fusarium) nachgewiesenen Proteinen und belegen erstmals das Vorkommen dieser hoch konservierten Enzymsysteme in Hefen. Die folgenden Arbeiten sollen darauf abzielen, die Bedeutung der katalysierten Reaktion für den Hefestoffwechsel zu erfassen und durch die Prüfung weiterer Pilzgattungen auf lösliches P450, Aussagen über die Verbreitung dieser Enzyme treffen zu können. Da für die gereinigten Proteine bisher eine Beteiligung an der Oxidation aromatischer Verbindungen nicht nachgewiesen werden konnte, sollen weitere Arbeiten auch die Charakterisierung eines mikrosomalen P450Enzymsystem, das zur Oxidation von Diphenylether befähigt ist, einschließen.