Untersuchung der Kreuzreaktivität und klinischen Relevanz von IgE-reaktiven Kohlenhydratepitopen bei der Allergie vom Soforttyp gegen Lebensmittel

Die klinische relanz von Protein-gebundenen， IgE-reaktiven n- glykanstrkturen beder Auslösung von allergischen i型reaktionenist unklen。在dem geplanten forschungsvohaben soll zunächst和ausgewählten Nahrungsmittelextrakten die Prevalenz der Sensibilisierung gegen kohlenhydrohydrodeterminen和deren Kreuzreaktivität mit同源结构在Nahrungsmitteln和Pollen untersucht werden。研究结果表明，糖蛋白fruktofuransidas （FF）是一种常见的致敏原，可作为一种抗真菌药物。原核生物与真核生物系统实验研究。Gegen die bakteriell hergestellte FF werden monoklonale Antikörper generiert and zur Isolierung des naterichem酶as Extrakten eingesetz。北京重组分子研究中心，<s:1>重组分子研究中心，IgE-reaktiver - kohlenhydratatepitope和im Vergleich mitdem natrlichen Protein与过敏原研究中心，Aktivität eingesetz。Durch die Aufklärung der Primärstruktur der gereinigten n - glysylierten protein und die Anwendung des a1,3-Fukose- und ß1,2- xyloseenthaltenen N-Glykans mxfals Inhibitor, soll die Bedeutung dieser determinante fre die ige - binding gepr<e:1> ft werden。在体外进行的抗过敏药物治疗试验中。

Die klinische Relevanz von Protein-gebundenen, IgE-reaktiven N-Glykanstrukturen bei der Auslösung von allergischen Typ I-Reaktionen ist unklar. In dem geplanten Forschungsvorhaben soll zunächst an ausgewählten Nahrungsmittelextrakten die Prevalenz der Sensibilisierung gegen Kohlenhydratdeterminanten und deren Kreuzreaktivität mit homologen Strukturen in Nahrungsmitteln und Pollen untersucht werden. Es soll untersucht werden, ob das Glykoprotein Fruktofuranosidas (FF) aus der Tomate ein kreuzreaktives Lebensmittelallergen in Pflanzen darstellt. Die FF soll kloniert und in prokaryotischen und eukaryotischen Systemen exprimiert werden. Gegen die bakteriell hergestellte FF werden monoklonale Antikörper generiert und zur Isolierung des natürlichem Enzyms aus Extrakten eingesetzt. Beide rekombinanten Moleküle werden als Modell zur Untersuchung IgE-reaktiver Kohlenhydratepitope und im Vergleich mit dem natürlichen Protein zu Bestimmung der allergenen Aktivität eingesetzt. Durch die Aufklärung der Primärstruktur der gereinigten N-glykosylierten Proteine und die Anwendung des a1,3-Fukose- und ß1,2-Xyloseenthaltenen N-Glykans MXF als Inhibitor, soll die Bedeutung dieser Determinanten für die IgE-Bindung geprüft werden. Die Untersuchung der Bedeutung dieser Reste für die allergische Sofortreaktion erfolgt durch in vitro Mediatorfreisetzungstests.