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Von der Proteindynamik zur Biomineralisation Kraftmikroskopische und biochemische Untersuchungen molekularer Prozesse

Von der Proteindynamik zur Biomineralisation Kraftmikroskopische und biochemische Untersuchungen molekularer Prozesse
从蛋白质动力学到生物矿化力对分子过程进行微观和生化研究
批准号:
5294464
负责人:
Professorin Dr. Monika Fritz
金额:
$0.0万
依托单位:
依托单位国家:
德国
项目类别:
Research Fellowships
财政年份:
2000
资助国家:
德国
项目状态:
已结题
起止时间:
1999-12-31 至 2001-12-31

项目摘要

项目成果

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中文摘要
翻译
蛋白质与蛋白质的结合,是一种介于蛋白质与蛋白质之间的化学反应,是一种较为复杂的化学反应。Abhängig von ihrer sequence, Sekundär- und Tertiärstruktur and natlich auch von gebundenen Liganden in Protein mechanische Eigenschaften, die einen Einfluss auf seine Formfluktuationen haben。Solche Strukturänderungen können die funkfunction von Proteinen stark beinflussen。formflutuationen和conformationelle Strukturänderungen sollen untersucht werden, um einen weiten Einblick in die function von Proteinen zu erlangen。Langsame Konformationsänderungen in berich von millikunden haben, he ' s jetzt aus Mangel and geeignten Instrumenten weitgehend der Betrachtung entzogen。1 .微生物学研究:微生物学研究:微生物学研究:微生物学研究:微生物学研究:微生物学研究:微生物学研究:微生物学研究:微生物学研究:微生物学研究研究方向:三维晶体中活化的视黄醛蛋白和聚合物/ keramik - verbunden体系中的蛋白[j]。Die Funktionsweise des Kraftmikroskops(德国)出售了verbessert werden(德国),以及verbessert Fragestellungen(德国)。
英文摘要
Proteine sind keine starren Gebilde, sondern bewegen sich, thermisch getrieben oder chemisch aktiviert, in ihrem Konformationsraum. Abhängig von ihrer Sequenz, Sekundär- und Tertiärstruktur und natürlich auch von gebundenen Liganden hat ein Protein mechanische Eigenschaften, die einen Einfluss auf seine Formfluktuationen haben. Solche Strukturänderungen können die Funktion von Proteinen stark beeinflussen. Formfluktuationen und konformationelle Strukturänderungen sollen untersucht werden, um einen weiteren Einblick in die Funktion von Proteinen zu erlangen. Langsame Konformationsänderungen im Bereich von Millisekunden haben sich bis jetzt aus Mangel an geeigneten Instrumenten weitgehend der Betrachtung entzogen. Die Kraftmikroskopie soll nun eingesetzt werden, um nicht nur native, biologische Strukturen mit hoher räumlicher Auflösung zu untersuchen, sondern auch Formfluktuationen von einzelnen Proteinmolekülen im Millisekundenbereich zu detektieren. Dies soll an ruhenden und aktiven Retinalproteinen im zweidimensionalen Kristall und an Proteinen im Polymer/Keramik-Verbundsystem Perlmutt untersucht werden. Die Funktionsweise des Kraftmikroskops soll weiter verbessert werden, um es den jeweiligen Fragestellungen noch besser anzupassen.
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会议论文
Calcium Carbonate Binding of Perlucin by Molecular Modeling Supported by Atomic Force Microscopic Measurements
  • 批准号:
    120428509
  • 项目类别:
    Research Grants
  • 资助金额:
    $0.0万
  • 财政年份:
    2009
  • 负责人:
    Professorin Dr. Monika Fritz
  • 依托单位:
Langsame Formfluktuationen der Retinalproteine Bakteriorhodopsin und Halorhodopsin im Photozyklus
  • 批准号:
    5308890
  • 项目类别:
    Research Grants
  • 资助金额:
    $0.0万
  • 财政年份:
    2001
  • 负责人:
    Professorin Dr. Monika Fritz
  • 依托单位:
Kristallisierung und Lokalisierung von Perlucin - ein Hauptproblem im Polymer/Mineral-Verbundmaterial. Perlmutt der Seewasserschnecke Haliotis laevigata
  • 批准号:
    5314938
  • 项目类别:
    Priority Programmes
  • 资助金额:
    $0.0万
  • 财政年份:
    2001
  • 负责人:
    Professorin Dr. Monika Fritz
  • 依托单位:
国内基金
海外基金
Der lin-1在头颈部鳞癌中对紫杉醇耐药性作用机制的研究
  • 批准号:
    2022JJ70171
  • 项目类别:
    省市级项目
  • 资助金额:
    --
  • 批准年份:
    2022
  • 负责人:
    黎可华
  • 依托单位:
γδT17细胞通过GRPR和NPRA通路介导尘螨Der f 2诱发特应性皮炎瘙痒的机制
  • 批准号:
    82171764
  • 项目类别:
    面上项目
  • 资助金额:
    54万元
  • 批准年份:
    2021
  • 负责人:
    刘雪婷
  • 依托单位:
Van der Waals 异质结中层间耦合作用的同步辐射研究
  • 批准号:
    U2032150
  • 项目类别:
    联合基金项目
  • 资助金额:
    60.0万元
  • 批准年份:
    2020
  • 负责人:
    戚泽明
  • 依托单位:
鉴定粉尘螨新过敏原方法学创新及新发现Der f39促进肥大细胞迁移机制的研究
  • 批准号:
    82071806
  • 项目类别:
    面上项目
  • 资助金额:
    55.0万元
  • 批准年份:
    2020
  • 负责人:
    吉坤美
  • 依托单位: