Von der Proteindynamik zur Biomineralisation Kraftmikroskopische und biochemische Untersuchungen molekularer Prozesse
Von der Proteindynamik zur Biomineralisation Kraftmikroskopische und biochemische Untersuchungen molekularer Prozesse
批准号:
5294464
负责人:
Professorin Dr. Monika Fritz
金额:
$0.0万
依托单位:
依托单位国家:
德国
项目类别:
Research Fellowships
财政年份:
2000
资助国家:
德国
项目状态:
已结题
起止时间:
1999-12-31 至 2001-12-31
中文摘要
蛋白质不是一种特殊的物质,它可以是热激活的或化学激活的。从其序列、Sekundär- und Tertiärstruktur和natürlich也可以看出,配体的蛋白质结构具有一种固有的特征,这种特征对它的形成有影响。Solche Strukturänderungen können die Funktion von Proteinen stark beeinflussen.形状流动和结构变形需要韦尔登,一个在埃尔兰根蛋白功能中的外部工具。在Millisekunden的Bereich中,Langsame Konformationsänderungen haben sich bis jetzt aus Mangel an geeigneten Instrumenten weitgehire der Betrachtung entzogen。Kraftmikroskopie soll nun eingesetzt韦尔登,um nicht努尔native,biologische Strukturen mit hoher räumlicher Auflösung zu untersuchen,sondern auch Formfluktuationen von einzelnen Proteinmolekülen im Millisekundenbereich zu detektieren.在二维Kristall和聚合物/Keramik-VermartTM系统Perlmutt韦尔登中溶解和激活视网膜蛋白。克拉夫特米克罗斯科普斯的功能还需要韦尔登,它是珠宝碎片的最佳选择。
英文摘要
Proteine sind keine starren Gebilde, sondern bewegen sich, thermisch getrieben oder chemisch aktiviert, in ihrem Konformationsraum. Abhängig von ihrer Sequenz, Sekundär- und Tertiärstruktur und natürlich auch von gebundenen Liganden hat ein Protein mechanische Eigenschaften, die einen Einfluss auf seine Formfluktuationen haben. Solche Strukturänderungen können die Funktion von Proteinen stark beeinflussen. Formfluktuationen und konformationelle Strukturänderungen sollen untersucht werden, um einen weiteren Einblick in die Funktion von Proteinen zu erlangen. Langsame Konformationsänderungen im Bereich von Millisekunden haben sich bis jetzt aus Mangel an geeigneten Instrumenten weitgehend der Betrachtung entzogen. Die Kraftmikroskopie soll nun eingesetzt werden, um nicht nur native, biologische Strukturen mit hoher räumlicher Auflösung zu untersuchen, sondern auch Formfluktuationen von einzelnen Proteinmolekülen im Millisekundenbereich zu detektieren. Dies soll an ruhenden und aktiven Retinalproteinen im zweidimensionalen Kristall und an Proteinen im Polymer/Keramik-Verbundsystem Perlmutt untersucht werden. Die Funktionsweise des Kraftmikroskops soll weiter verbessert werden, um es den jeweiligen Fragestellungen noch besser anzupassen.
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会议论文
Calcium Carbonate Binding of Perlucin by Molecular Modeling Supported by Atomic Force Microscopic Measurements
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批准号:120428509
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项目类别:Research Grants
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资助金额:$0.0万
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财政年份:2009
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负责人:Professorin Dr. Monika Fritz
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依托单位:
Langsame Formfluktuationen der Retinalproteine Bakteriorhodopsin und Halorhodopsin im Photozyklus
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批准号:5308890
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项目类别:Research Grants
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资助金额:$0.0万
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财政年份:2001
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负责人:Professorin Dr. Monika Fritz
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依托单位:
Kristallisierung und Lokalisierung von Perlucin - ein Hauptproblem im Polymer/Mineral-Verbundmaterial. Perlmutt der Seewasserschnecke Haliotis laevigata
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批准号:5314938
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项目类别:Priority Programmes
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资助金额:$0.0万
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财政年份:2001
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负责人:Professorin Dr. Monika Fritz
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依托单位:
国内基金
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Der lin-1在头颈部鳞癌中对紫杉醇耐药性作用机制的研究
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批准号:2022JJ70171
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批准年份:2022
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