Kristallisierung und Lokalisierung von Perlucin - ein Hauptproblem im Polymer/Mineral-Verbundmaterial. Perlmutt der Seewasserschnecke Haliotis laevigata

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Als eines der schönsten biologischen Materialien schimmert Perlmutt nicht nur in allen Regenbogenfarben, es ist auch äußerst korrosionsresistent und bruchfest. Der Grund für diese faszinierenden Eigenschaften ist sein hochstrukturierter Aufbau. Das Mineral Aragonit, das mit 95 % der Hauptbestandteil von Perlmutt ist, ist durchsetzt mit 5 % organischem Material, das verantwortlich ist für die Nukleation und das Wachstum dieses Verbundmaterials. Das organische Material bildet wabenförmige Matrizen, in die das Mineral eingebaut wird. Dabei bilden sich 0,5 µm dicke Lagen aus hexagonalen, konfluenten Aragonit-Plättchen, die in ihrer kristallographischen c-Achse (001) über mehrere Lagen perfekt orientiert sind. Nach den bisherigen Untersuchungen sind an diesem Aufbau Kalziumkarbonat, Chitin und mehrere Proteine beteiligt. Drei wasserlösliche Proteine - Lustrin A, Perlucin und Perlustrin - sind sequenziert; von sechs weiteren, wasserunlöslichen Proteinen ist, außer ihrer Existenz, noch kaum etwas bekannt. Zum einen sollen die wasserunlöslichen Proteine aufgereinigt und charakterisiert werden und zum anderen Funktionsstudien mit den schon bekannten Proteinen durchgeführt werden, um den Selbstorganisationsprozeß des Polymer/Keramik-Verbundmaterials Perlmutt verstehen zu lernen und vielleicht sogar in synthetischer Form nachbauen zu können. Dies soll auch die Kristallisierung und die Aufklärung der Struktur von mindestens dem Protein Perlucin beinhalten. Das Verständnis des, vergleichsweise einfach aufgebauten, Verbundmaterials Perlmutt könnte damit als ein Modellsystem für die Biomineralisation dienen.