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リンカーヒストンシャペロンの検索

搜索连接组蛋白伴侣

基本信息

批准号：
12878133
负责人：
大隅圭太
金额：
$ 1.34万
依托单位：
Tokyo Institute of Technology
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Exploratory Research
财政年份：
2000
资助国家：
日本
起止时间：
2000 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

真核細胞のゲノムDNAは、塩基性蛋白質ヒストンと結合して核クロマチンの基本構造を形成するが、生理的条件下で、正に荷電したヒストン蛋白質が負に荷電したDNAと適切に結合するには、ヒストンの荷電が中和される必要がある。コアヒストンについては、ヒストンシャペロンと呼ばれる酸性蛋白質が結合し、これによってヌクレオソーム形成が制御さることが示されている。しかしながら、リンカーヒストンについては、これまでにシャペロンの報告はなく、リンカーヒストンの正の荷電がどのように中和されているか、また、DNAへのリンカーヒストンの結合がどのように制御されているかについては、全く分かっていない。本研究では、コアヒストンのシャペロンが既に同定されているツメガエル卵をもちいてリンカーヒストンH1Xの結合成分を検索した。ツメガエル卵の超遠心上清を、3種類の生理的条件下のカラムクロマトグラフィーにより分画し、H1X複合体の単離を進めたところ、これまでコアヒストンH2A、H2Bのシャペロンとして記載されてきたNAP-1がH1X結合蛋白質の主要成分であることが判明した。H1XとNAP-1との複合体形成は、抗NAP-1抗体によってH1Xが共沈することによっても確認された。さらに、ヌクレオソーム2量体にリンカーヒストンを加える再構成系を用いた解析では、フリーのH1Xではすぐにヌクレオソーム2量体が凝集してしまうのに対し、XNAP-1/H1X複合体では、ヌクレオソーム2量体の凝集を引き起こすことなく、安定したH1Xの結合がもたらされた。これらの結果は、XNAP-1がツメガエル卵におけるリンカーヒストンシャペロンとして機能することを示している。

Eukaryotic organisms need to be able to bind basic proteins to form the basic structure of the nucleus under physiological conditions, positively charged proteins, negatively charged DNA, and appropriately charged proteins. The acid protein binds to the protein and forms a control system. In addition to the above, the report of the In this study, the binding components of H1X were investigated. The main components of H1X binding protein were identified under physiological conditions such as NAP1, NAP2 and NAP3. H1X and NAP-1 complex formation, anti-NAP-1 antibody co-deposition, and identification In addition, the recombination system of XNAP-1/H1X complex was analyzed and the aggregation of XNAP-1/H1X complex was analyzed. The result is that the XNAP-1 has a large number of functions.