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至適温度の異なる類縁蛋白質のフォールディングと構造安定化の機構

不同最适温度下相关蛋白的折叠和结构稳定机制

基本信息

批准号：
01F00707
负责人：
後藤祐児
金额：
$ 1.41万
依托单位：
Osaka University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2001
资助国家：
日本
起止时间：
2001 至 2003
项目状态：
已结题

项目摘要

1.さまざまな生物種由来のIsopropylmalate dehydrogenase (IPMDH)の構造安定性と機能の相関:酵素反応速度論とコンフォメーションのフレキシビリティの温度依存性を詳細に解析した。いずれのIPMDHにおいても、酵素活性のアーレニウスプロットが直線とならず、2相性を示した。これから、酵素が異なる温度環境に適応した仕組みを考察した。2.蛋白質フォールディングにおける別の構造状態:Fourier-transformed infrared (FTIR)スペクトルを用いて、β2ミクログロブリンのさまざまな構造状態を解析した。FTIRスペクトルを解析した結果、アミロイド線維では、非天然の平行型βシートの含量が増えていることが示唆された。また、アミロイド線維は重水素交換反応から強く保護されていることが示された。3.アミロイド原性蛋白質の予測:蛋白質の水素結合は疎水基で被われており、これが不十分であるとそこから蛋白質は凝集してアミロイド線維を形成すると考えられる。このような考えに基づいてゲノムにおけるアミロイド原性蛋白質を予測する方法を開発した。4.フォールディングにおける水素結合の役割:蛋白質のフォールディング反応において、水素結合と疎水結合が同時にできることの重要性を、計算機科学の手法によって示した。

1. Correlation between structural stability and function of Isopropyl Malate Dehydrogenase (IPMDH): A detailed analysis of the temperature dependence of enzyme reaction rate theory. In the middle of the IPMDH, the enzyme activity is reduced to a linear, two-phase display. The temperature and environment of the enzyme are different. 2. Protein structure analysis:Fourier-transformed infrared (FTIR) analysis of protein structure analysis FTIR analysis results show that the content of non-natural and parallel beta molecules increases. In addition, the two sides of the line are separated by heavy water element exchange, and the two sides of the line are separated by heavy water element exchange. 3. Prediction of original protein: protein binding to water is not very good. Protein aggregation is not very good. A new method for the prediction of native proteins was developed. 4. The importance of protein binding: protein binding, water binding, and water binding simultaneously, as demonstrated by computer science techniques