クライオ電子顕微鏡を用いてアクチン構造変化の協同性の起源を探る

使用冷冻电子显微镜探索肌动蛋白结构变化协同性的起源

基本信息

  • 批准号:
    13780525
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.41万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
  • 财政年份:
    2001
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2001 至 2002
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

「アクチンの協同性の起源」を構造学の観点から明らかにすることを目的として研究を進めた。平成14年度は、アクチンフィラメント単独及びその結合タンパク質であるミオシンの結合したアクチンフィラメントに関して、クライオ電子顕微鏡法を用いた高分解能像(8オングストローム以上)を解くことを目標とした。その結果、アクチンフィラメントに関して9オングストロームとなり、ほぼ目標を達成した。また、アクチンミオシン硬直複合体に関して14オングストロームを実現した。さらに、8オングストロームを超える領域にも情報をもち、場所によっては、アルファヘリックスを認識できることがわかった。この意味で、目標の8割を達成したと考える。その結果、単独のアクチンフィラメントやミオシンとの結合状態における高分解能原子モデルの構築が可能となり始めている新しいモデルを提唱することが出来た。さらに、アクチンの協同性の起源として、アクチンのinner domainが密度が高く現れないことから、大きな揺らぎのモードを持つことが示唆された。このことが、アクチンの協同性を生み出す可能性がある。得られた密度マップを使って、原子モデル構築を行うためのソフトウェアを開発した。これにより、低・中分解能の密度マップを使って、原子モデル構築を行うことが可能になると考えている。今後、さらに、アルゴリズムを改良していくことにより、構造変化を伴う、原子モデル構築が可能になると考えている。本内容は、第6回シミュレーション・サイエンス・シンポジウムにて発表した。また、古細菌シャペロニンCCTは、そのファミリーが真核生物でのアクチンの3次元構造構築に関与している。そこで、電子顕微鏡・分散解析画像処理を適用し、結合ヌクレオチドの違いによる構造変化を検出した。アクチンの構造形成に関わる分子シャペロンの役割を理解する上で重要である。
"Origin of Synergy" is the starting point of tectonics. Heisei 14 years, the use of high resolution energy (8 degrees or more) to solve the problem of high resolution energy (8 degrees or more). The results of the survey are as follows: The hard core complex is related to the 14-minute process. The information in the domain is not available. The meaning of this is to achieve the goal of 8. As a result, the structure of high resolution energy atoms in the combined state is possible. In addition, the origin and density of the inner domain of the cooperative elements are high, and the distribution of the cooperative elements is high. The possibility of synergy between the two is discussed. The density and structure of the atom are different. The density of low and medium decomposition energy is the highest in the atomic structure. In the future, the structure of the system will be improved, and the atomic structure will be improved. This content is the sixth chapter of the report. The relationship between archaea and three-dimensional structure of eukaryotes For example, electronic micro-mirror and dispersion analysis image processing are applicable, and the structural transformation is detected in combination with the color conversion. The molecular structure of the structure is important for understanding the structure.

项目成果

期刊论文数量(5)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
梅澤喜夫他編集, 安永卓生: "「機器分析」の内8.2「透過型電子顕微鏡」の節"東京化学同人. 390 (2002)
Yoshio Umezawa 等编辑,Takuo Yasunaga:“《仪器分析》第 8.2 节“透射电子显微镜””东京化学同人社 390 (2002)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Yoshida, T. et al.: "Archaeal Group II Chaperonin Mediates Protein Folding in the cis-Cavity Without a Detachable GroES-like Co-chaperonin, 315, (1) 73-85 (2002"J.Mol.Biol.. 315・1. 73-85 (2002)
Yoshida, T. 等人:“Archaeal Group II Chaperonin Mediates Protein Folding in the cis-Cavity without a Detachable GroES-like Co-chaperonin, 315, (1) 73-85 (2002”J.Mol.Biol.. 315・1.73-85 (2002)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Narita, A. et al.: "Ca2+-induced switching of troponin on actin filaments revealed by electron cryo-microscopy"J.Mol.Biol.. 308・2. 241-261 (2001)
Narita, A. 等:“通过电子冷冻显微镜揭示肌动蛋白丝上 Ca2+ 诱导的肌钙蛋白转换”J.Mol.Biol. 308・2 (2001)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
安永卓生, 野田和弘: "分子動力学を用いた、電子顕微鏡三次元像からの原子モデル構築へ向けて"「第6回シミュレーション・サイエンス・シンポジウム」抄録集. 6(未定). (2003)
Takuo Yasunaga、Kazuhiro Noda:“利用分子动力学从三维电子显微镜图像构建原子模型”“第六届模拟科学研讨会”摘要(待定)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
遠藤勲(編), 安永卓生: "これからの大学等研究施設「生命科学編」 「8.2.1 電子顕微鏡」の節"文教施設協会. 6 (2003)
Isao Endo(编辑),Takuo Yasunaga:“未来大学研究设施“生命科学版”第“8.2.1电子显微镜”教育设施协会。6(2003)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
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  • 通讯作者:
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  • 作者:
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  • 通讯作者:
    安永 卓生
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  • DOI:
  • 发表时间:
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  • 作者:
    高崎 寛子;清水 啓史;安永 卓生;Jun Murakami
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    Jun Murakami
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知道了