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神経変性疾患発症機序の解明:シナプスに局在する新規の脱ユビキチン酵素との関連

阐明神经退行性疾病的发病机制：与突触中新型去泛素酶的关系

基本信息

批准号：
13770319
负责人：
田慶宝
金额：
$ 1.54万
依托单位：
Shinshu University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
财政年份：
2001
资助国家：
日本
起止时间：
2001 至 2002
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-13770319/
关键词：
シナプス後肥厚部 PSD 神経変性疾患 post synaptic density ハンチントン病 postsynaptic density

项目摘要

様々な脳神経変性疾患におけるユビキチン/プロテアソーム系異常の関与が明らかにされつつある。ユビキチン化されたタンパク質は、アルツハイマー病の神経原線維、パーキンソン病のレビー小体、トリプレットリピート病の核封入体など種々の神経変性疾患の不溶化凝集体の共通成分である。本来プロテアソームで分解されるべきユビキチン化タンパク質の凝集、異常蓄積はユビキチン/プロテアソーム系の機能異常を示唆する。synUSPは申請者がクローニングに成功した新規した新規脱ユビキチン酵素である。この酵素が1036アミノ酸から構成され、N末に脱ユビキチン活性ドメインを持ち、C末にユビキチン様領域を有し、大脳のシナプス後肥厚部(PSD)画分に濃縮され、モデル基質に対して脱ユビキチン活性モデル基質に対して脱ユビキチン活性を有することを明らかにした。更に、酵母Two-hybridや培養細胞系を用いて、Secretogranin III(SgIII)を含む三つsynUSPの基質候補を同定した。synUSPの機能を明らかにするために、synUSPのdominant negative mutantを樹立した。

様々脳神経変 Disorders におけるユビキチン/プロテアソーム is related to abnormality and が明らかにされつつある.ユビキチン化されたタンパク性は, アルツハイマー Disease の神経元线dimensional, パーキンソン Disease のレビー小体, The common ingredient of the insoluble agglomerate of Toroton disease, which is a kind of insoluble agglomerate of neurotic diseases. The original decomposition of the プロテアソームで, Abnormal accumulation and abnormal function of the system's system. synUSP's applicant has succeeded in applying the new rules and regulations to remove the enzyme.このzyme が 1036 アミノ acid から composed され, N-terminal に dehydration ユビキチン activityドメインを holding ち, C-ended にユビキチン様区を有し, 大脳のシナプスhoufei Thick part (PSD) painting divided into concentrated parts, モデル matrix に対して remove ユビキチン live Sex モデル matrix に対して出ユビキチンActivity を有することを明らかにした. More recently, yeast Two-hybrid cultured cell lines have been used, and Secretogranin III (SgIII) has been used as a matrix candidate for synUSP. The function of synUSP is clear and the dominant negative mutant of synUSP is established.