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二枚貝キャッチ筋運動制御の分子機構に関する研究

双壳类捕捞肌肉运动控制的分子机制研究

基本信息

批准号：
16780147
负责人：
舩原大輔
金额：
$ 2.37万
依托单位：
Mie University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
财政年份：
2004
资助国家：
日本
起止时间：
2004 至 2005
项目状态：
已结题

项目摘要

昨年度までに,二枚貝キャッチ収縮はtwitchinのリン酸化部位D1およびD2のうち主にD2によって制御されていることが明らかとなった。本年度は,D2の機能解析を中心に行った。D2がアクチンとパラミオシンにリン酸化依存的に結合することから,どちらの成分に作用することがキャッチ収縮の制御に重要であるかを調べるために,パラミオシンを含まないニワトリ骨格筋アクトミオシンMg^<2+>-ATPase活性をD2存在下で測定したところ,D2によって活性が約45%阻害された。同様の実験をニワトリ骨格筋から精製したミオシンとアクチンを用いて行った場合でも,D2によって活性が約45%阻害され,これらの値がキャッチ筋アクトミオシンの場合と同じであったことから,D2は主にアクチンに作用して筋収縮を制御している可能性が示唆された。次に,アクチンのD2結合部位の同定を試みた。その結果,アクチンのサブドメイン1に存在するミオシン結合部位と結合することがわかった。この領域はミオシンループ2領域と相互作用し,アクトミオシンのすべり運動に必須な領域であることから,D2によるアクトミオシンMg^<2+>-ATPaseの阻害は,この領域に結合することによっておきていることが分かった。D2と相互作用するタンパク質についてさらに解析を進めたところ,新たにミオシンとリン酸化依存的に結合することが示された。したがって,twitchin D2リン酸化部位は,アクチンとミオシンに同時に結合することによって両者のクロスブリッジ形成に影響を与えている可能性が示唆された。

Last year, two shells were collected, and the acid position D1 and D2 were controlled. This year,D2's function analysis center was launched. The activity of Mg^<2+>-ATPase was measured in the presence of D2, and the activity of Mg^<2+>-ATPase was about 45%. In the same case,D2 activity is about 45% inhibition. In the same case,D2 activity is about 45% inhibition. In the same case,D2 activity is about 45%. Second, the D2 binding site of the D2 binding site was determined by the same method. As a result, there is a combination of the two sites. This domain is the domain of interaction between the domain and the domain, and the domain must be used for the movement of the domain. D2 is the domain of interaction between the domain and the domain. D2: Interaction between the two substances, analysis, and new reactions The possibility of the formation of the acid in the D2 region is indicated by the possibility of the formation of the acid in the region.