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ホタテガイ閉殻筋の筋原線維形成機構に関する研究

扇贝咬合肌肌原纤维形成机制的研究

基本信息

批准号：
14760133
负责人：
舩原大輔
金额：
$ 2.24万
依托单位：
Mie University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
财政年份：
2002
资助国家：
日本
起止时间：
2002 至 2003
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-14760133/
关键词：
ホタテガイ閉殻筋筋原線維 twitchin αアクチニン横紋筋平滑筋

项目摘要

本研究では、ホタテガイ閉殻筋を対象として、本組織を構成する横紋筋および平滑筋の筋原線維形成機構を分子レベルで解明することを目的とした。本年度は、ホタテガイ閉殻筋を構成する主な筋原線維タンパク質であるパラミオシン、twitchinおよびαアクチニンの生化学的性状を解析した。1.フィラメント形成能の検討ホタテガイ横紋筋および平滑筋パラミオシンの一次構造をcDNAクローニングにより行った結果、横紋筋からは5種類のcDNAクローン、平滑筋からは1種類のcDNAクローンが得られた。横紋筋パラミオシンは、選択的スプライシングによって5種類のアイソフォームが発現していることが示唆され、N末端領域は共通の配列を有することから、この領域が筋原線維形成に関与している可能性が示された。2.twitchinと相互作用するタンパク質の探索コネクチン/タイチンがαアクチニンと相互作用することから、twitchinもαアクチニンと相互作用する可能性が高いと考え、まずホタテガイ閉殻筋からαアクチニンを精製し、部分一次構造を解析した。その結果、3つのペプチド断片からアミノ酸配列が得られ、多生物種αアクチニンの一次構造と高い相同性を示したことから、ホタテガイαアクチニンが多生物種αアクチニンと似た性質を有することが示唆された。また、twitchinについて同様に内部一次構造を解析したところ、既報のtwitchinの一次構造と高い相同性を示したことから、ホタテガイtwitchinも多生物種twitchinと似た性質を有することが示唆された。したがって、αアクチニンとtwitchinが相互作用する可能性が高いと考えられた。

This study aims to clarify the molecular structure of the structure of transverse and smooth tendons. This year's analysis of the biochemical properties of the main tendon origin and quality of the closed shell tendon 1. The first structure of the cDNA library was obtained by the analysis of the formation ability of the protein. The results showed that there were 5 kinds of cDNA libraries and 1 kind of cDNA libraries of the protein. The possibility of the formation of the tendon trace in the five types of tendon trace is shown in this paper. 2. The possibility of twitchin interaction is high, and the closed shell rib is refined, and some primary structures are analyzed. The results show that the primary structure and high identity of multi-species αTwitchins are similar in structure, but they are similar in structure. The probability of interaction is high.