Structural changes accompanying mitigation of the allergic action of cows' milk after passing an electric current

通过电流后伴随减轻牛奶过敏作用的结构变化

• 批准号: 18604008
• 负责人: MATSUMOTO Tomoaki
• 金额: $ 2.55万
• 依托单位: Kumamoto University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• 财政年份: 2006
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2006 至 2009
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-18604008/
• 关键词: 牛乳アレルギー; 牛乳アレルゲン; 低アレルゲン化; β-ラクトグロブリン; 直流通電; プロテオミクス; 蛋白高次構造; βラクトグロブリン; 球状蛋白; 電気分解; 低アレルゲンミルク; β-ラクトゲロブリン; 通電処理; 蛋白結晶化; 電気エネルギー; ジスルフィド結合; ゲル濾過クロマトグラフィー; 陰イオン交換クロマトグラフィー; ペプチドマッピング; 2量体

乳清蛋白に通電すると、その陰極側でアレルゲン活性が低減化する現象を発見した。とくに乳清中の主なアレルゲンであるβ-ラクトグロブリン蛋白において著しい低アレルゲン化がみられた。β-ラクトグロブリン蛋白はS-S結合を介した2量体でアレルゲン性を発揮すること、陰極側ではS-S結合に因らない2量体が形成され、この蛋白のIgE抗体結合領域として知られる^<41>Val^<-60>Lysと^<149>Leu^<-162>Ile部分がトリプシン耐性領域に移行することを明らかにした。

A decrease in whey protein activity was observed on the cathode side of whey protein. In the middle of the milk, the main body of the milk is separated from the main body.β-Lysine protein is a 2-dimensional protein that develops S-S binding, and the 2-dimensional protein forms an IgE antibody binding domain <41><-60><149>on the cathode side of the protein<-162>.

项目成果

風味を向上させたアレルゲン低減化乳組成物及びその製造方法

具有改善风味的减少过敏原的乳组合物及其生产方法

• 发表时间: 2009

通電処理による牛乳アレルゲン活性低減化に関連する蛋白高次構造の研究

通电处理降低牛奶过敏原活性相关的蛋白质高阶结构研究

• 发表时间: 2007
• 期刊: 浦上財団研究報告書 15
• 作者: Nakajima;A.;Ueda;Y.;松本知明
• 通讯作者: 松本知明

Mitigation of the allergicaction of β-lactoglobulin with electricalenergy

用电能减轻β-乳球蛋白的过敏作用

• 发表时间: 2008
• 作者: Nakajima;A.;Ueda;Y.;松本知明;Matsumoto T.
• 通讯作者: Matsumoto T.

Mitigation of the allergic action of beta-lactoglobulin with electrical energy

用电能减轻 β-乳球蛋白的过敏作用

• 发表时间: 2008
• 作者: Nakajima;A.;Ueda;Y.;松本知明
• 通讯作者: 松本知明