Identifizierung des L-Arginin-abbauenden Enzyms in dem Cyanobakterium "Synechocystis" PCC 6803: Ist das L-Arginin-abbauende Enzym eine L-Arginin-Dehydrogenase mit einer Assoziation zur Elektronentransportkette?

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In Cyanobakterien weist der L-Arginin-Stoffwechsel eine Reihe von Besonderheiten auf, die auf eine zentrale Rolle von L-Arginin im cyanobakteriellen Gesamtstoffwechsel hindeutet. Das Hauptziel des vorgeschlagenen Projektes ist die Klärung der komplexen Wechselbeziehung zwischen dem Aktivitätszustand von Photosystem II und dem Aktivitätszustand des bisher nicht identifizierten L-Arginin-abbauenden Enzymsystems in dem Cyanobakterium "Synechocystis" PCC 6803. Ausgehend vom gegenwärtigen Erkenntnisstand schlägt unser Arbeitsmodell vor, dass eine L-Arginin-Plastochinon-Oxidoreduktase ein alternatives Enzymsystem zur Wasser-Plastochion-Oxidoreduktase repräsentiert. Vorversuche haben zur Identifizierung der Wachstumsbedingungen geführt, unter denen die L-Arginin-abbauende Enzymaktivität hochreguliert wird. Die Identifizierung dieses Enzyms soll durch 1-D- und 2-D-Gelelektrophoresen mit nachfolgenden MALDI-TOF-MS-Analysen sowie durch Charakterisierung von entsprechenden "Synechocystis"-Mutanten erfolgen. Außerdem sollen die Veränderungen in der Thylakoidmembran untersucht werden, die unter den Anzuchtbedingungen zu beobachten sind, unter denen eine Hochregulation des L-Arginin-Katabolismus erfolgt. Eine Identifizierung der L-Arginin-Metabolite ist beabsichtigt, um ein besseres Verständnis der Integration des L-Arginin-Katabolismus in den cyanobakteriellen Gesamtstoffwechsel zu erlangen.