Überprüfung der Hypothese: Die Zerstörung der Kollagen-Tripelhelix durch eine Mutation eines Glycins wird beeinflußt durch die umgebenden Aminosäuren

检验假设：甘氨酸突变对胶原蛋白三螺旋的破坏受到周围氨基酸的影响

基本信息

批准号：
5363846
负责人：
Dr. Angela Mohs
金额：
--
依托单位：
Department of Biomedical Engineering
依托单位国家：
德国
项目类别：
Research Fellowships
财政年份：
2002
资助国家：
德国
起止时间：
2001-12-31 至 2003-12-31
项目状态：
已结题

来源：
https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5363846?language=en
关键词：
berpr fung der Hypothese Die

项目摘要

Kollagene bezeichnen eine Familie extrazellulärer Matrixmoleküle, die verantwortlich sind für den Aufbau und die mechanischen Eigenschaften von Bindegewebe einschließlich Knochen, Sehnen, Haut, Knorpel und Hornhaut. Mutationen in Kollagen, die eine veränderte Faltung der Kollagenmoleküle und deren fibriler Anordnung bewirken, sind die Ursache von verschiedenen Bindegewebskrankheiten wie z.B. der Osteoporose. Kollagenmoleküle bilden eine Tripelhelixstruktur, für deren dichte Packung Glycin an jedem dritten Aminosäurerest erforderlich ist. Die Mutation eines Glycins durch eine andere Aminosäure innerhalb der Kollagenkette kann aufgrund einer Mißfaltung zu einem pathologischen Zustand führen. Biophysikalische Studien sind erforderlich, um die Auswirkung dieser Mutationen auf die Eigenschaften der Tripelhelix zu bestimmen. Im Rahmen des Stipendiums werden kollagenähnliche Peptide konstruiert, um den Einfluss von zu Glycin benachbarten Aminosäuren auf die Struktur der Tipelhelix zu untersuchen. Spektroskopische Analysen der Peptide werden über die molekulare Stabilität, den Tripelhelixgehalt und die Faltungsrate Aufschluß geben. Die Quantifizierung der Faktoren, die die Stabilität und die Faltung der Kollagenmoleküle beeinträchtigen, wird zum Verständnis von Kollagenfaltungskrankheiten beitragen.

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