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コラーゲン三重螺旋構造の熱安定性とフォールディング機構の解明

阐明胶原三螺旋结构的热稳定性和折叠机制

基本信息

批准号：
08J06688
负责人：
河原一樹
金额：
$ 0.77万
依托单位：
Osaka University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2008
资助国家：
日本
起止时间：
2008 至 2009
项目状态：
已结题

项目摘要

脊椎動物中に最も多く存在する蛋白質であるコラーゲンは、結合組織の主要成分であり、三重螺旋構造及び繊維構造を形成することで組織維持に必要な強度と弾力性を獲得している。また、細胞外マトリクスとしても働き、接する細胞に対して、増殖、分化などのシグナルを与える役割も担っていることから、再生医学の分野において生体材料としての応用が期待されている。しかしながら、天然コラーゲンの繊維性による取り扱いの難しさから、これまで詳細な物性情報が得られた例は少ない。これらの問題を解決するため、我々は定まった重合度を有するモデルペプチド(Xaa-Yaa-Gly)_nを固相法により合成し、様々な物理化学的および構造生物学的測定を行うことで、従来まで解析困難であったコラーゲンの三重螺旋構造の物性解析を可能にした。本年度は、コラーゲンに特徴的に存在する4(R)-ヒドロキシプロリン(Hyp^R)の役割に着目し、モデルペプチド(Pro-Hyp^R-Gly)_<10>および(Hyp^R-Hyp^R-Gly)_<10>,そして立体化学の異なるHyp^SをX位に導入した(Hyp^S-Hyp^R-Gly)_<10>および(Hyp^S-Pro-Gly)_<15>を合成し、配列中の位置依存的または立体化学依存的なHypの影響に関する研究を行った。天然のコラーゲンでは、翻訳後修飾によりY位にのみ選択的にHyp^Rが導入される。我々のX線単結晶構造解析と熱力学測定を組み合わせた解析から、Y位にHyp^Rが存在した場合にのみ、隣接する鎖との間に立体障害を起こさず三重螺旋構造の安定性に望ましい水和が生じることが明らかになった。

Among vertebrates, there are many proteins, such as protein, and binding tissue, which are the main components. The formation of the heavy helical structure and the dimensional structure is necessary to maintain the structure, and it is necessary to obtain the strength and elasticity.また, extracellular マトリクスとしても働き, connected するcellular に対して, proliferation, differentiation などのシグナルを and えとしての応用が出されている.しかしながら、natural コラーゲンの繊dimensional nature によるGET り扱いのdifficultyしさから、これまでDetailed physical property informationがgetられた examplesは小ない.これらの性をsolvedするため、I 々はdetermined coincidence degreeを有するモデルペプチド(Xaa-Yaa-Gly)_nをsolid phase methodによりsynthesisし、様々なPhysical and chemical measurement of structural biology is difficult, and analysis of physical properties of the triple helix structure is difficult. Analysis of physical properties is possible. This year's は、コラーゲンに特徴's する4(R)-ヒドロキシプロリン(Hyp^R)のservice cutに出目し、モデルペプチド(Pro-Hyp^R-Gly)_<10>および(Hyp^R-Hyp^R-Gly)_<10>,そしてthree-dimensional Chemical のdifferent なるHyp^S をX bit に imported した(Hyp^S-Hyp^R-Gly)_<10>および(Hyp^S-Pr o-Gly)_<15>Research on the influence of synthesis and arrangement, the dependence of position on stereochemistry and the dependence of stereochemistry on Hyp. Natural のコラーゲンでは, translated and modified によりY bit にのみ选択 imported にHyp^Rがされる. I do X-ray single crystal structure analysis and thermodynamic measurement, group analysis and analysis, Y-position にHyp^R がexistence and occasion にのみ, Adjacent to the three-dimensional barrier between the three-dimensional barrier and the stability of the triple spiral structure, the water and the water and the raw material.