Untersuchung des Einflusses der Circularisierung des Proteinrückgrates auf Struktur, Dynamik und Stabilität von Proteinen mittels hochauflösender NMR-Spektroskopie in Lösung sowie moleküldynamischer Simulationen

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Das Studium der Struktur und Dynamik von Proteinen ist von aktuellem wissenschaftlichen Interesse. Ein detailliertes Verständnis der Funktionsweise von Proteinen ermöglicht eine gezielte Einflussnahme auf pathologische Vorgänge im Organismus durch die Eröffnung neuartiger therapeutischer Möglichkeiten. Die Auswirkungen der Circularisierung von Proteinen auf deren Struktur, Dynamik und Energetik ist ein bisher wenig untersuchter, vielversprechender Ansatz und kann einen wichtigen Beitrag auf diesem Forschungsgebiet liefern. Als Modell für diese Untersuchungen wurde die Src-homologe Domäne 3 (SH3) des c-Crk Adapterproteins ausgewählt. Als Methode der Wahl beim Studium des strukturellen und vor allem dynamischen Verhaltens von Biomolekülen in Lösung hat sich in den letzten Jahren die hochauflösende NMR-Spektroskopie in Verbindung mit moleküldynamischen Simulationen etabliert. Unter Anwendung dieser Techniken soll im Rahmen dieses Forschungsvorhabens die Struktur, Dynamik und Stabilität von linearen und circularen Formen der SH3-Domäne studiert werden.