Evolution, Funktion und Regulation der Gamma-Untereinheit der plastidären ATP-Synthase in Arabidopsis thaliana

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Die plastidäre ATP-Synthase ist ein hochkonservierter, aus neun membranständigen Untereinheiten zusammengesetzter molekularer Motor, der unter Ausnutzung des lichtangetriebenen Protonengradienten die Bildung des universellen Energieträgers ATP vermittelt. Die nukleär kodierte g-Untereinheit, AtpC, des Enzyms hat sich im Vergleich zu den eubakteriellen und mitochondrialen Formen erheblich verändert und trägt gleich mehrere interessante Eigenschaften in sich. Die wichtigsten betreffen die Energiekopplung, die Rotationsbewegung, die Regulation der Stabilität des Komplexes, die Thiolmodulation, möglicherweise den kinetischen Einfluss des Membranpotentials auf die Enzymaktivität und eine Insertion, die nur der plastidären Form eigen ist. Zur Funktionsanalyse haben wir eine nukleäre Mutation im atpC1-Gen in Arabidopsis bereits isoliert und intensiv charakterisiert. Ein zweites, extrem schwach exprimiertes Gen für die g-Untereinheit im Genom von Arabidopsis, atpC2, vermag den dramatischen Defekt nicht aufzuheben. Diese Mutante kann daher durch Überexpression des atpC2 und rekombinater Formen des atpC1 komplementiert werden, um die besonderen Eigenschaften der beiden plastidären Formen und der regulatorischen Insertion physiologisch, biochemisch und biophysikalisch vorwiegend in vivo zu untersuchen.