Denatured protein recognition mechanism of multiple conformation of prefoldins.
Denatured protein recognition mechanism of multiple conformation of prefoldins.
批准号:
20760536
负责人:
OHTAKI Akashi
金额:
$2.83万
依托单位国家:
日本
项目类别:
Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
财政年份:
2008
资助国家:
日本
项目状态:
已结题
起止时间:
2008 至 2009
中文摘要
本研究测定了Thermococcus sp. KS-1 α12β14异六聚体复合物前折叠蛋白和β2同源四聚体复合物前折叠蛋白的晶体结构。此外,我们还利用分子动力学(MD)模拟研究了TsPFD β2四聚体复合物的底物结合模式。结果表明,四聚体复合物与PFD六聚体复合物的底物结合方式不同。
英文摘要
In this study, we have determined the crystal structure ofThermococcus sp. KS-1 α12β14 hetero-hexamer complex prefoldin and β2 homo-tetramercomplex prefoldin. In addition, we examined the substrate binding mode of TsPFD β2 tetramer complex by molecular dynamics (MD) simulation. Our results showed that thesubstrate binding mode of tetramer complex is different from that of PFD hexamer complex.
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DOI:
--
发表时间:
2010
期刊:
J. Biol. Inorg. Chem. (In press)
影响因子:
--
作者:
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通讯作者:
M.
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DOI:
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发表时间:
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期刊:
影响因子:
--
作者:
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通讯作者:
佐藤雄一
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DOI:
--
发表时间:
2010
期刊:
影响因子:
--
作者:
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通讯作者:
高橋翔平
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发表时间:
2009
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作者:
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通讯作者:
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--
发表时间:
2009
期刊:
影响因子:
--
作者:
[原田将吾, 宮地寛登, 安藤孝記]
通讯作者:
安藤孝記
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