Mechanisms of oxidative protein folding in the periplasm of E. coli

大肠杆菌周质氧化蛋白折叠机制

• 批准号: 21580092
• 负责人: KADOKURA Hiroshi
• 金额: $ 3.08万
• 依托单位: Nara Institute of Science and Technology
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• 财政年份: 2009
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2009 至 2011
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-21580092/
• 关键词: ジスルフィド結合; 立体構造形成; 分泌; DsbA; ペリプラズム; 外膜; 微生物機能; ジスルフィド

Disulfide bonds, formed between pairs of cysteines, are important for the folding,activity, and stability of many secretory and membrane proteins. In a bacterium Escherichia coli, an enzyme called DsbA introduces disulfide bonds into folding proteins in the periplasm. In this study, I detected, in vivo, the intermediates of disulfide bond formation that were formed between DsbA and its substrates. Detailed characterization of the intermediates revealed a number of new insights into protein folding in this cellular compartment.

半胱氨酸之间形成的二硫键对于许多分泌蛋白和膜蛋白的折叠、活性和稳定性是重要的。在大肠杆菌中，一种名为DsbA的酶将二硫键引入周质中的折叠蛋白质中。在这项研究中，我检测，在体内，二硫键形成的中间体之间形成的DsbA和它的底物。中间体的详细表征揭示了一些新的见解蛋白质折叠在这个细胞室。

项目成果

反応中間体の解析から見えてきた、生体内における分泌蛋白質の酸化的フォールディングの仕組み

通过反应中间体分析揭示分泌蛋白体内氧化折叠机制

• 发表时间: 2011
• 作者: 門倉 広;Jon Beckwith;河野憲二
• 通讯作者: 河野憲二

哺乳動物細胞小胞体におけるジスルフィド結合形成を解析する為の新規レポーターの作成

创建用于分析哺乳动物细胞内质网中二硫键形成的新报告基因

• 发表时间: 2013
• 作者: 門倉 広;河野憲二
• 通讯作者: 河野憲二

分泌タンパク質にジスルフィド結合を形成する仕組み:ジスルフィド結合形成反応中間体の検出

分泌蛋白中二硫键形成的机制：二硫键形成反应中间体的检测

• 发表时间: 2010
• 期刊: 化学と生物
• 作者: 松田卓也;池田治生;片岡正和;片岡正和;宮武徹・片岡正和;門倉 広
• 通讯作者: 門倉 広

Developing a genetic assay for the analysis of disulfide bond formation in the ER of mammalian cells

开发用于分析哺乳动物细胞内质网二硫键形成的遗传测定

• 发表时间: 2011
• 作者: Kadokura;H.
• 通讯作者: H.

Mechanisms of oxidative protein folding in vivo: Novel features revealed by the analysis of disulfide- linked enzyme-substrate complexes

体内氧化蛋白质折叠机制：二硫键连接的酶-底物复合物分析揭示的新特征

• 发表时间: 2010
• 作者: Kadokura;H.
• 通讯作者: H.