Structural Chemistry on Information Transduction through Allosteric Effects in Heme Proteins

通过血红素蛋白变构效应进行信息转导的结构化学

基本信息

  • 批准号:
    21350098
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 12.15万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
  • 财政年份:
    2009
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2009 至 2011
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

Structural chemistry involved in allosteric effects of heme proteins was investigated with visible and ultraviolet resonance Raman spectroscopy. About hemoglobin as a fundamental molecule, a quaternary structure of half-ligated state was quantitatively determined on the basis of inter-subunit interactions. As applications, information transduction pathway and its dynamics were elucidated with two oxygen sensor proteins, DOS and HemAT, and structural effects of effector binding was revelaed for an NO sensor protein, sGC. For respiration enzyme, proton pumping mechanism of a mammalian cytochrome c oxidase was examined.
用可见和紫外共振拉曼光谱研究了血红素蛋白质变构效应的结构化学。以血红蛋白为基本分子,基于亚基间相互作用,定量确定了血红蛋白半连接态的四级结构。作为应用,本文以DOS和HemAT两种氧传感蛋白为研究对象,阐明了信息传递途径及其动力学,并以sGC为研究对象,揭示了效应子结合的结构效应。对于呼吸酶,研究了哺乳动物细胞色素c氧化酶的质子泵机制。

项目成果

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T-quaternary structure of oxy human adult hemoglobin in the presence of two allosteric effectors, L35 and IHP.
存在两种变构效应子 L35 和 IHP 时含氧成人血红蛋白的 T-四级结构。
  • DOI:
  • 发表时间:
    2011
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Kanaori K;Tajiri Y;Tsuneshige A;Ishigami I;Ogura T;Tajima K;Neya S;Yonetani T.
  • 通讯作者:
    Yonetani T.
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  • DOI:
  • 发表时间:
    2011
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
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  • 通讯作者:
    et al.
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  • DOI:
  • 发表时间:
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  • 影响因子:
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  • 作者:
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  • 通讯作者:
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  • DOI:
  • 发表时间:
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  • 期刊:
  • 影响因子:
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  • 作者:
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  • 通讯作者:
    T
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  • DOI:
  • 发表时间:
    2011
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    西村龍;他
  • 通讯作者:
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