Thermodynamische Eigenschaften wässriger Protein-Lösungen

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Proteine sind Makromoleküle, die aus den 20 bekannten proteinogenen Aminosäuren aufgebaut sind. Sie übernehmen vielfältige Funktionen im menschlichen Organismus wie z.B. den Sauerstofftransport und Immunfunktionen oder als Hormone und Enzyme. Mit der zunehmenden Bedeutung biochemischer Synthesen und der Biotechnologie steigt auch das Interesse an der Reindarstellung von Proteinen. Diese werden meist durch Proteinfällung aus der wässrigen Phase gewonnen bzw. aufgereinigt. Darüber hinaus ist die Protein-Kristallisation von großer Bedeutung, weil nur auf diese Weise hochreine Protein-Kristalle gewonnen werden können, die für die Strukturaufklärung benötigt werden. Die für die Kristallisation maßgeblichen Phasengleichgewichte sind jedoch in der Regel unbekannt, so dass hier bisher auf völlig empirische Kristallisationsvorschriften zurückgegriffen werden muss. Ziel dieser Arbeit ist es daher, thermodynamische Eigenschaften wässriger Proteinsysteme zu messen und zu berechnen. Im ersten Teil der Arbeit soll für zwei Proteine sowie deren Mischung der zweite osmotische Virialkoeffizient mit Hilfe von Lichtstreumessungen bei unendlicher Verdünnung gemessen werden. Anschließend wird im theoretischen Teil der Arbeiten eine bereits erfolgreich für Polymere eingesetzte Modellvorstellung erweitert, um ein für wässrige Protein-Lösungen anwendbares, semiempirisches Modell zu erhalten. Dieses Modell ermöglicht unter Verwendung der bei unendlicher Verdünnung erhaltenen Messwerte die Berechnung thermodynamischer Eigenschaften bei höheren Proteinkonzentrationen (osmotischer Druck) sowie die Berechnung des Löslichkeitsgleichgewichtes. Die Qualität des Modells wird anhand von Messungen des osmotischen Druckes für die betrachteten Proteinsysteme überprüft.