Biochemical analysis of new secreted APP and mutant Aβ

新分泌的 APP 和突变 Aβ 的生化分析

• 批准号: 21680032
• 负责人: TAKEDA Kazuya
• 金额: $ 7.9万
• 依托单位: National Institute for Longevity Sciences,NCGG
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Young Scientists (A)
• 财政年份: 2009
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2009 至 2010
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-21680032/
• 关键词: 老化性痴呆疾患; アルツハイマー病; アミロイド; 痴呆; 老化; 脳神経疾患; 神経科学; 蛋白質

Deposition of Amyloid beta protein (Aβ) is the hallmark of Alzheimer's disease (AD) brain. Heterogeneity is observed in the N- and C-termini of Aβ species. We have previously reported that N-terminally truncated Aβ, Aβ5-40/42, is deposited in pathological legions of AD brain. To elucidate the mechanisms of generation of and the effect on amyloid formation of Aβ5-40/42, we generated a novel monoclonal antibody specific to C-terminal end of secreted APP (sAPP) and identified a new form of sAPP. In addition, we analyzed biochemical and physical property of mutant Aβ peptides.

淀粉样β蛋白（Aβ）的沉积是阿尔茨海默病（AD）脑的标志。在Aβ物质的N-和C-末端观察到异源性。我们以前曾报道过N端截短的Aβ，Aβ5-40/42，沉积在AD脑的病理军团中。为了阐明Aβ5-40/42的产生机制及其对淀粉样蛋白形成的影响，我们制备了一种新的分泌型APP（sAPP）C末端特异性单克隆抗体，并鉴定了一种新的sAPP。此外，还对突变Aβ肽的理化性质进行了分析。

项目成果

N末端構造に着目した野生型および変異型Aβの物性解析

野生型和突变型Aβ的物理性质分析，重点关注N端结构

• 发表时间: 2009
• 作者: 武田和也;國本正子;足立香代;渡邉淳;脇田英明;高橋慶吉;田平武
• 通讯作者: 田平武

アミロイド前駆体タンパク質の新しい切断部位の同定

淀粉样前体蛋白中新切割位点的鉴定

• 发表时间: 2011
• 作者: 武田和也;松本信英;田平武
• 通讯作者: 田平武

ホームページ等。

主页等