Struktur-Funktions-Beziehungen der katalytischen Zentren in den Aminosäure-Aktivierungsdomänen der Acinomycin-Synthetasen aus Streptomyceten

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Aromatische Acylpeptide (z.B. Actinomycin) werden von modularen Peptidsynthetasen (PPS) unter Mitwirkung eines charakteristischen Acyl-adenylierenden Enzyms und eines Acyl Carrier Proteins (ACP) bzw. ACP-Domäne aufgebaut. Über die Protein-Protein Wechselwirkungen dieser Enzymsysteme zur räumlichen Anordnung der Domänen bei verschiedenen Proteinkomponenten des Actinomycin-Systems sowie zwischen den hierfür konstruierten rekombinanten Derivaten sollen bestimmt werden. Enzymfusionen sollen Aufschluß darüber geben, ob die Lage der Kontaktbereiche zwischen Einzelenzymen auch die sequentielle Abfolge der Module in den Enzymkomplexen determiniert. Der gezielte Austausch von Domänen in den Modulen der PPSs und funktionelle Analyse der Konstrukte soll klären, welche Parameter für die funktionelle Kompatibilität fremder Domänen in Modulen entscheidend sind. Die Einbeziehung von Proteinkomponenten anderer AcylpeptidlactonBiosynthesesyteme in Form von Fusionen oder durch Komplementation bestimmter Biosyntheseschritte soll Aufschluß darüber geben, ob analoge Proteinkomponenten austauschbar sind oder ob ein Zusammenwirken über synthesewegspezifische Erkennung abläuft.