Rasterkraftmikroskopische Untersuchungen von Struktur und Konformationsänderungen an Einzelmolekülen und zweidimensionalen Proteinkristallen

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Verschiedene Proteine wie die H+-ATP-Synthase aus Chloroplasten, Hefen und E.coli, Reaktionszentren und Antennenpigmentkomplexe aus verschiedenen bakteriochlorophyllhaltigen Bakterien und Aminotransferasen werden an geeigneten Oberflächen so immobilisiert, dass sie im funktionsfähigen Zustand mit dem Rasterkraftmikroskop (AFM) untersucht werden können. Die photosynthetischen Proteine werden sowohl einzeln als auch in einem supramolekularen Komplex, der Reaktionszentren und die verschiedenen Lichtsammelkomplexe enthält, untersucht. Mit diesen Experimenten, die an Einzelmolekülen und an zweidimensionalen Kristallen durchgeführt werden, werden Struktur- und Konformationsänderungen beobachet, die bei der katalytischen Reaktion auftreten. Damit soll die Mechanik der Molekülbewegungen während der Katalyse direkt sichtbar gemacht werden.