Protein-Protein interactions and conformational changes of an ATP-binding-cassette (ABC) transporter: the maltose transport system of Salmonella typhimurium

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Vertreter der Familie der ABC-Transporter, die in allen Organismen vorkommen und z.T. medizinische Relevanz besitzen, koppeln den Im- oder Export verschiedenster Substrate an die freie Energie der ATP-Hydrolyse. ABC Transporter bestehen aus zwei Transmembran-Domänen, die eine Translokationspore bilden und aus zwei ABC-Domänen mit ATPase-Aktivität. Trotz vorhandener Raumstrukturen zweier kompletter ABC-Transporter sowie mehrerer ABC-Domänen ist der molekulare Mechanismus des Transportprozesses bislang noch wenig verstanden. Konformationsänderungen der Domänen nach Substrat- und/oder ATP-Bindung spielen dabei jedoch eine wesentliche Rolle. Am Modellsystem des Bindeproteinabhängigen ABC-Transporters für Maltose bei Salmonella typhimurium (Ma1EFGK2) sollen Protein-Protein Wechselwirkungen zwischen den Untereinheiten mittels synthetischer Peptidbibliotheken und ortsspezifischer Quervernetzung kartiert und deren Veränderungen während des Transportvorgangs durch Fluoreszenz- und Elektronenspinresonanz-Spektroskopie mit gereinigten Proteinkomponenten untersucht werden. Ziel ist eine genauere strukturelle Zuordnung einzelner Teilschritte des Transportprozesses.