Protein-Protein interactions and conformational changes of an ATP-binding-cassette (ABC) transporter: the maltose transport system of Salmonella typhimurium

ABC-运输机的家庭成员，在艾伦组织中工作和工作。医学相关性，koppeln den- oder输出versedenster底物和自由能量的ATP-水解。ABC转运蛋白最好来自两个跨膜细胞，一个Translokationspore bilden和两个带有ATP酶激活的ABC细胞。ABC-Transporter是一种复杂的空间结构，它比ABC-Domänen更适合于运输过程的分子机理。在底物和/或ATP结合的情况下，将Domänen的信息转化为一个我们感兴趣的角色。鼠伤寒沙门氏菌麦芽糖结合蛋白ABC转运蛋白（Ma 1 EFGK 2）模型系统通过蛋白质合成和蛋白质合成的相互作用，通过蛋白质合成和电子自旋共振-Spektroskopie韦尔登技术，使蛋白质转运蛋白相互作用。这是一种通用的运输过程的结构。

Vertreter der Familie der ABC-Transporter, die in allen Organismen vorkommen und z.T. medizinische Relevanz besitzen, koppeln den Im- oder Export verschiedenster Substrate an die freie Energie der ATP-Hydrolyse. ABC Transporter bestehen aus zwei Transmembran-Domänen, die eine Translokationspore bilden und aus zwei ABC-Domänen mit ATPase-Aktivität. Trotz vorhandener Raumstrukturen zweier kompletter ABC-Transporter sowie mehrerer ABC-Domänen ist der molekulare Mechanismus des Transportprozesses bislang noch wenig verstanden. Konformationsänderungen der Domänen nach Substrat- und/oder ATP-Bindung spielen dabei jedoch eine wesentliche Rolle. Am Modellsystem des Bindeproteinabhängigen ABC-Transporters für Maltose bei Salmonella typhimurium (Ma1EFGK2) sollen Protein-Protein Wechselwirkungen zwischen den Untereinheiten mittels synthetischer Peptidbibliotheken und ortsspezifischer Quervernetzung kartiert und deren Veränderungen während des Transportvorgangs durch Fluoreszenz- und Elektronenspinresonanz-Spektroskopie mit gereinigten Proteinkomponenten untersucht werden. Ziel ist eine genauere strukturelle Zuordnung einzelner Teilschritte des Transportprozesses.