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Molecular analysis of two novel carbohydrate phosphorylases

两种新型碳水化合物磷酸化酶的分子分析

基本信息

批准号：
24780091
负责人：
SABURI Wataru
金额：
$ 2.91万
依托单位：
Hokkaido University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
财政年份：
2012
资助国家：
日本
起止时间：
2012-04-01 至 2014-03-31
项目状态：
已结题

项目摘要

A ruminal anaerobic baceteium, Ruminococcus albus, has two mannosylglucose phosphorylase isozymes (Type-I and Type-II), phosphorolyzing mannosylglucose to alpha-mannose 1-phosphate and glucose. Anyalysis of substrate specificity revealed that Type-I was specific to mannosylglucose, but Type-II had higher activity to mannooligosaccharide than mannosylglucose. These enzymes showed different acceptor substrate specificity in the synthetic reaction: Type-I enzyme showed synthetic activity to 6-OH glucose derivatives unlike in contrast to Type-II, which was completely inert to these substrates. Asp129 of Type-I enzyme was determined to be catalytic amino acid residue based on sequence comparison and site-directed mutagenesis analysis. Ile212 of Type-I enzyme was important for recognition of 6-OH glucose derivatives as acceptor substrates in the synthetic reaction (reverse reaction).

瘤胃厌氧细菌，白色瘤胃球菌，具有两种甘露糖基葡萄糖磷酸化酶同工酶（I 型和 II 型），将甘露糖基葡萄糖磷酸化为 α-甘露糖 1-磷酸和葡萄糖。底物特异性分析表明，Type-I 对甘露糖基葡萄糖具有特异性，但 Type-II 对甘露寡糖的活性高于甘露糖基葡萄糖。这些酶在合成反应中表现出不同的受体底物特异性：I 型酶对 6-OH 葡萄糖衍生物表现出合成活性，而 II 型酶对这些底物完全呈惰性。通过序列比对和定点突变分析，确定I型酶的Asp129为催化氨基酸残基。 I型酶的Ile212对于合成反应（逆反应）中作为受体底物的6-OH葡萄糖衍生物的识别很重要。

项目成果

期刊论文数量（0）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

組換えツベロン酸グルコシドグルコシダーゼの酵素化学的諸性質の解析

重组块茎酸葡萄糖苷酶的酶学及化学性质分析

DOI：
发表时间：
2012
期刊：
影响因子：
0
作者：
Hiroki Sato;Wataru Saburi;Teruyo Ojima;Hidenori Taguchi;Haruhide Mori;Hirokazu Matsui;武田遼介，佐分利亘，姫野奈美，和久田真司，松浦英幸，今井亮三，松井博和，森春英;天野就基，北岡直樹，川出洋，谷口沙希，佐分利亘，松井博和，松浦英幸;藤原孝彰，佐分利亘，井上聡太，森春英，松井博和，姚閔，田中勲;竹松知紀，宮沢吉郎，瀬戸義哉，和久田真司，佐分利亘，鍋田憲助，松井博和，松浦英幸;武田遼介，姫野奈美，佐分利亘，和久田真司，森春英，松浦英幸，鍋田憲助，今井亮三，松井博和
通讯作者：
武田遼介，姫野奈美，佐分利亘，和久田真司，森春英，松浦英幸，鍋田憲助，今井亮三，松井博和

Metabolic Mechanism of Mannan in a Ruminal Bacterium, Ruminococcus albus, Involving Two Mannoside Phosphorylases and Cellobiose 2-Epimerase DISCOVERY OF A NEW CARBOHYDRATE PHOSPHORYLASE, β-1,4-MANNOOLIGOSACCHARIDE PHOSPHORYLASE